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Autor:
L. Mario Amzel, German Pabon
Publikováno v:
Universitas Scientiarum, Vol 17, Iss 3, Pp 273-282 (2012)
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Using the “pull and wait” (PNW) simulation protocol at 300 K, we studied the unfolding by force of an ubiquitin molecule. PNW was implemented in the CHARMM program using an integration time step of 1 fs and a uniform dielectric constant of 1. The
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::232e394a980e0ff4f1619ee21f764cc6
http://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/4024/3104
http://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/4024/3104
Autor:
German Pabon, L. Mario Amzel
Publikováno v:
Biophysical Journal. 91:467-472
We have studied the unfolding by force of one of the immunoglobulin domains of the muscle protein titin using molecular dynamics simulations at 300 K. Previous studies, done at constant pulling rates, showed that under the effect of the force two str
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https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::14d01f45ce1c17f785fc79fd28b1c7e2
https://doi.org/10.1529/biophysj.106.082594
https://doi.org/10.1529/biophysj.106.082594
Publikováno v:
Biophysical Chemistry. 117:239-254
The ability to compute intra- and inter-molecular interactions provides the opportunity to gain a deeper understanding of previously intractable problems in biochemistry and biophysics. This review presents three examples in which molecular dynamics
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https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ff83ed6c5f0a1255f54cc9904e15c91f
https://doi.org/10.1016/j.bpc.2005.05.004
https://doi.org/10.1016/j.bpc.2005.05.004
Autor:
Estanislao Escalante Barreto
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Autor:
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