Výsledky vyhledávání

Akademický článek

Can constraint network analysis guide the identification phase of KnowVolution? A case study on improved thermostability of an endo-β-glucanase

Autor: Francisca Contreras, Christina Nutschel, Laura Beust, Mehdi D. Davari, Holger Gohlke, Ulrich Schwaneberg

Publikováno v: Computational and Structural Biotechnology Journal, Vol 19, Iss , Pp 743-751 (2021)

Cellulases are industrially important enzymes, e.g., in the production of bioethanol, in pulp and paper industry, feedstock, and textile. Thermostability is often a prerequisite for high process stability and improving thermostability without affecti

Externí odkaz: https://doaj.org/article/e6b230786ab24b249ce314779ed83de3

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Altering the linker in processive GH5 endoglucanase 1 modulates lignin binding and catalytic properties

Autor: Zhen Wang, Tianrui Zhang, Liangkun Long, Shaojun Ding

Publikováno v: Biotechnology for Biofuels, Vol 11, Iss 1, Pp 1-11 (2018)

Abstract Background The non-productive adsorption of cellulases onto lignin in biomass is a key issue for the biofuel process economy. It would be helpful to reduce the inhibitory effect of lignin on enzymatic hydrolysis by engineering weak lignin-bi

Externí odkaz: https://doaj.org/article/71e60df2c79745ef9f7e5971a4268c47

Zobrazit plný text záznamu

Plný text ve formátu HTML

Akademický článek

Boosting of enzymatic softwood saccharification by fungal GH5 and GH26 endomannanases

Autor: Pernille von Freiesleben, Nikolaj Spodsberg, Anne Stenbæk, Henrik Stålbrand, Kristian B. R. M. Krogh, Anne S. Meyer

Publikováno v: Biotechnology for Biofuels, Vol 11, Iss 1, Pp 1-14 (2018)

Abstract Background Softwood is a promising feedstock for lignocellulosic biorefineries, but as it contains galactoglucomannan efficient mannan-degrading enzymes are required to unlock its full potential. Results Boosting of the saccharification of p

Externí odkaz: https://doaj.org/article/6b05e199c5fb4002b7cd1b7d1d477a81

Zobrazit plný text záznamu

Plný text ve formátu HTML

Akademický článek

Mannanase hydrolysis of spruce galactoglucomannan focusing on the influence of acetylation on enzymatic mannan degradation

Autor: Jenny Arnling Bååth, Antonio Martínez-Abad, Jennie Berglund, Johan Larsbrink, Francisco Vilaplana, Lisbeth Olsson

Publikováno v: Biotechnology for Biofuels, Vol 11, Iss 1, Pp 1-15 (2018)

Abstract Background Galactoglucomannan (GGM) is the most abundant hemicellulose in softwood, and consists of a backbone of mannose and glucose units, decorated with galactose and acetyl moieties. GGM can be hydrolyzed into fermentable sugars, or used

Externí odkaz: https://doaj.org/article/4bcda5c8911d444ebe525064d75f3638

Zobrazit plný text záznamu

Plný text ve formátu HTML

Akademický článek

Enhancing the catalytic activity of a novel GH5 cellulase GtCel5 from Gloeophyllum trabeum CBS 900.73 by site-directed mutagenesis on loop 6

Autor: Fei Zheng, Tao Tu, Xiaoyu Wang, Yuan Wang, Rui Ma, Xiaoyun Su, Xiangming Xie, Bin Yao, Huiying Luo

Publikováno v: Biotechnology for Biofuels, Vol 11, Iss 1, Pp 1-13 (2018)

Abstract Background Cellulases of glycosyl hydrolase (GH) family 5 share a (β/α)8 TIM-barrel fold structure with eight βα loops surrounding the catalytic pocket. These loops exposed on the surface play a vital role in protein functions, primarily

Externí odkaz: https://doaj.org/article/d1b32e84eb154708a4e7f6eb767bf329

Zobrazit plný text záznamu

Plný text ve formátu HTML

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Glycoside hydrolase subfamily GH5_57 features a highly redesigned catalytic interface to process complex hetero-β-mannans

Autor: Marcele P. Martins, Mariana A. B. Morais, Gabriela F. Persinoti, Rafael H. Galinari, Li Yu, Yoshihisa Yoshimi, Fernanda B. Passos Nunes, Tatiani B. Lima, Shayla F. Barbieri, Joana L. M. Silveira, Vincent Lombard, Nicolas Terrapon, Paul Dupree, Bernard Henrissat, Mário T. Murakami

Publikováno v: Martins, M P, Morais, M A B, Persinoti, G F, Galinari, R H, Yu, L, Yoshimi, Y, Passos Nunes, F B, Lima, T B, Barbieri, S F, Silveira, J L M, Lombard, V, Terrapon, N, Dupree, P, Henrissat, B & Murakami, M T 2022, ' Glycoside hydrolase subfamily GH5_57 features a highly redesigned catalytic interface to process complex hetero-β-mannans ', Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography, vol. 78, no. 11, pp. 1358-1372 . https://doi.org/10.1107/S2059798322009561
Acta crystallographica Section D : Structural biology [1993-...]
Acta crystallographica Section D : Structural biology [1993-..], 2022, 78 (11), pp.1358-1372. ⟨10.1107/S2059798322009561⟩

International audience; Glycoside hydrolase family 5 (GH5) harbors diverse substrate specificities and modes of action, exhibiting notable molecular adaptations to cope with the stereochemical complexity imposed by glycosides and carbohydrates such a

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ffb34d1fd43c9a2230e1d9ded097768a
https://orbit.dtu.dk/en/publications/b865f68e-b3c0-4417-8051-6100ce204459

Zobrazit plný text záznamu

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání