Zobrazeno 1 - 10
of 625
pro vyhledávání: '"G. Otting"'
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 4, Pp 187-197 (2023)
The novel eCell system maintains the activity of the entire repertoire of metabolic Escherichia coli enzymes in cell-free protein synthesis. We show that this can be harnessed to produce proteins with selectively 13C-labelled amino acids from inexpen
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/35d6b48fc0a34877ae554697f340b30f
Site-selective generation of lanthanoid binding sites on proteins using 4-fluoro-2,6-dicyanopyridine
Autor:
S. Mekkattu Tharayil, M. C. Mahawaththa, A. Feintuch, A. Maleckis, S. Ullrich, R. Morewood, M. J. Maxwell, T. Huber, C. Nitsche, D. Goldfarb, G. Otting
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 3, Pp 169-182 (2022)
The paramagnetism of a lanthanoid tag site-specifically installed on a protein provides a rich source of structural information accessible by nuclear magnetic resonance (NMR) and electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy. Here we report a la
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/6b5aa5e31f6144deb381d559ef943902
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 3, Pp 65-76 (2022)
Ligating a protein at a specific site with a tag molecule containing a paramagnetic metal ion provides a versatile way of generating pseudocontact shifts (PCSs) in nuclear magnetic resonance (NMR) spectra. PCSs can be observed for nuclear spins far f
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/4076158b81ca4e1b89a78964aed29170
Autor:
H. W. Orton, I. D. Herath, A. Maleckis, S. Jabar, M. Szabo, B. Graham, C. Breen, L. Topping, S. J. Butler, G. Otting
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 3, Pp 1-13 (2022)
The metallo-β-lactamase IMP-1 features a flexible loop near the active site that assumes different conformations in single crystal structures, which may assist in substrate binding and enzymatic activity. To probe the position of this loop, we label
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/9a9f6913cf01445ea5ccfeb2d7285c59
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 2, Pp 1-13 (2021)
Pseudocontact shifts (PCSs) generated by paramagnetic lanthanide ions provide valuable long-range structural information in nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopic analyses of biological macromolecules such as proteins, but labelling proteins
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/0b1bd53c9b4a4343890157fa6a64ee8e
Publikováno v:
Magnetic Resonance, Vol 1, Pp 1-12 (2020)
Paramagnetic metal ions with fast-relaxing electrons generate pseudocontact shifts (PCSs), residual dipolar couplings (RDCs), paramagnetic relaxation enhancements (PREs) and cross-correlated relaxation (CCR) in the nuclear magnetic resonance (NMR) sp
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/d4a44c333d1041b8894a0d42b4882b52
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.