Zobrazeno 1 - 10
of 10
pro vyhledávání: '"G Vanderheeren"'
Autor:
I. Hanssens, G. Vanderheeren
Publikováno v:
Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. 51:871-877
Near-UV circular dichroism and differential scanning calorimetry were used to analyse the thermal denaturation of bovine α-lactalbumin at pH 7.5 and various Ca2+ concentrations. Both analyses revealed that the denaturated protein consists of two fra
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::dcc75f5d3ddd09fad451f5f4d12c81c1
https://doi.org/10.1007/bf03341464
https://doi.org/10.1007/bf03341464
Publikováno v:
Biochemistry. 35(51):16753-16759
The thermal denaturation of bovine alpha-lactalbumin (BLA) was studied at pH 7.5 and at various Ca2+ concentrations using near-UV circular dichroism and differential scanning calorimetry. The Ca2+ dependence of the denaturation equilibria proves that
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::2cc7f20b2cc58c81bc0f96e409fcbfd2
https://doi.org/10.1021/bi9608830
https://doi.org/10.1021/bi9608830
Autor:
G. Vanderheeren, Ignace Hanssens
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry. 269:7090-7094
The thermal unfolding of apo- and Ca(2+)-loaded bovine alpha-lactalbumin (BLA) determined by circular dichroism measurements at 220 and 270 nm is related to the exposure of its hydrophobic surface measured by the interaction with 1,1‘-bi(4-anilino)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::1db88503283f120b2e8af390946adccf
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)37250-2
https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)37250-2
Autor:
G. Vanderheeren, I. Hanssens
Publikováno v:
Proteome and Protein Analysis ISBN: 9783642640605
The folding mechanism of globular proteins is dominated by hydrophobic interactions. They are believed to play a main role in the formation of α-helices and β-structures and also in the further folding into a partially folded protein with fluctuati
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::4114fd522794df6fbeb1be07e3b1e76a
https://doi.org/10.1007/978-3-642-59631-5_15
https://doi.org/10.1007/978-3-642-59631-5_15
Publikováno v:
Fifth International Conference on the Spectroscopy of Biological Molecules ISBN: 9789401048552
Bis-ANS is a marker of hydrophobic sites. Its interaction with bovine α-lactalbumin (BLA) is studied by fluorescence titrations of 1 μM bis-ANS with BLA as well as by titrations of 1 μM BLA with bis-ANS. To reduce inner filter effects at high prob
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::b2a6f8c6e7aa528ed72adf5e19f143e0
https://doi.org/10.1007/978-94-011-1934-4_54
https://doi.org/10.1007/978-94-011-1934-4_54
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Vanderheeren G; Interdisciplinary Research Center, Katholieke Universiteit Leuven, Kortrijk, Belgium., Hanssens I
Publikováno v:
The Journal of biological chemistry [J Biol Chem] 1994 Mar 11; Vol. 269 (10), pp. 7090-4.