Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Cooperative folding of intrinsically disordered domains drives assembly of a strong elongated protein

Autor: Gruszka, Dominika T., Whelan, Fiona, Farrance, Oliver E., Fung, Herman K. H., Paci, Emanuele, Jeffries, Cy M., Svergun, Dmitri I., Baldock, Clair, Baumann, Christoph G., Brockwell, David J., Potts, Jennifer R., Clarke, Jane

Publikováno v: Nature Communications 6, 7271 (2015). doi:10.1038/ncomms8271
Nature Communications
Gruszka, D T, Whelan, F, Farrance, O E, Fung, H K H, Paci, E, Jeffries, C M, Svergun, D I, Baldock, C, Baumann, C G, Brockwell, D J, Potts, J R & Clarke, J 2015, ' Cooperative folding of intrinsically disordered domains drives assembly of a strong elongated protein. ', Nature Communications, vol. 6, 7271 . https://doi.org/10.1038/ncomms8271

Bacteria exploit surface proteins to adhere to other bacteria, surfaces and host cells. Such proteins need to project away from the bacterial surface and resist significant mechanical forces. SasG is a protein that forms extended fibrils on the surfa

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::5b60b5de017a60a1b633d5146036e034
http://hdl.handle.net/11585/885061

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.