Zobrazeno 1 - 10
of 383
pro vyhledávání: '"Fred E. Cohen"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
The Journal of clinical endocrinology and metabolism. 75(2)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::0afb56c9384048bb38500d425b309fdc
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1639966
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1639966
Publikováno v:
Molecular endocrinology (Baltimore, Md.). 6(8)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::e18ff3ba4ea65570dd736222bf6920cb
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1406712
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1406712
Autor:
Fruma Yehiely, Paul Bamborough, Maria Da Costa, Billie J. Perry, Gopal Thinakaran, Fred E. Cohen, George A. Carlson, Stanley B. Prusiner
Publikováno v:
Neurobiology of Disease, Vol 3, Iss 4, Pp 339-355 (1997)
Prion diseases are disorders of protein conformation that produce neurodegeneration in humans and animals. Studies of transgenic (Tg) mice indicate that a factor designated protein X is involved in the conversion of the normal cellular prion protein
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/88c5f85e9c5644c783be20cde95711f4
Autor:
David W Colby, Rachel Wain, Ilia V Baskakov, Giuseppe Legname, Christina G Palmer, Hoang-Oanh B Nguyen, Azucena Lemus, Fred E Cohen, Stephen J DeArmond, Stanley B Prusiner
Publikováno v:
PLoS Pathogens, Vol 6, Iss 1, p e1000736 (2010)
Prions arise when the cellular prion protein (PrP(C)) undergoes a self-propagating conformational change; the resulting infectious conformer is designated PrP(Sc). Frequently, PrP(Sc) is protease-resistant but protease-sensitive (s) prions have been
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/05d2fdbcce8f465787a434786e853dd7
Publikováno v:
PLoS Computational Biology, Vol 3, Iss 2, p e16 (2007)
Protein point mutations are an essential component of the evolutionary and experimental analysis of protein structure and function. While many manually curated databases attempt to index point mutations, most experimentally generated point mutations
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/73e84d7ff9be4287848c5567d2d704e2
Autor:
Fruma Yehiely, Paul Bamborough, Maria Da Costa, Billie J. Perry, Gopal Thinakaran, Fred E. Cohen, George A. Carlson, Stanley B. Prusiner
Publikováno v:
Neurobiology of Disease, Vol 10, Iss 1, Pp 67-68 (2002)
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/a53344cae47d4386b6978aed2bdc6b86
Publikováno v:
Structure. 17:1014-1023
The left-handed parallel beta helix (LbetaH) fold has recently received attention as a possible structure for the prion protein (PrP) in its misfolded state. In light of this interest, we have developed an experimental system to examine the structura
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c5397c3a31b657252f78e0a2d04af660
https://doi.org/10.1016/j.str.2009.05.013
https://doi.org/10.1016/j.str.2009.05.013