Zobrazeno 1 - 10
of 59
pro vyhledávání: '"Foresti, O"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
SIlva-Alvim, FAL, An, J, Alvim, JC, Foresti, O, Grippa, A, Pelgrom, A, Adams, TL, Hawes, C, Denecke, J
Accumulation of soluble proteins in the endoplasmic reticulum (ER) of plants is mediated by a receptor termed ER RETENTION DEFECTIVE 2 (ERD2) or K/HDEL receptor. Using two gain-of-function assays and by complementing loss of function in Nicotiana ben
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=core_ac_uk__::8eab240781c87bdd94efcdba242ac440
https://eprints.whiterose.ac.uk/132754/20/2174.full.pdf
https://eprints.whiterose.ac.uk/132754/20/2174.full.pdf
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
PLoS ONE, Vol 9, Iss 6, p e98900 (2014)
PLoS ONE
PLoS ONE
Natural killer (NK) cell secretory lysosome exocytosis and cytotoxicity are impaired in familial hemophagocytic lymphohistiocytosis type 4 (FHL-4), a disorder caused by mutations in the gene encoding the SNARE protein syntaxin 11. We show that syntax
Publikováno v:
The Plant cell 15 (2003): 2464–2475.
info:cnr-pdr/source/autori:Foresti O., Frigerio L., Holkeri H., de Virgilio M., Vavassori S., Vitale A./titolo:A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant/doi:/rivista:The Plant cell/anno:2003/pagina_da:2464/pagina_a:2475/intervallo_pagine:2464–2475/volume:15
info:cnr-pdr/source/autori:Foresti O., Frigerio L., Holkeri H., de Virgilio M., Vavassori S., Vitale A./titolo:A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant/doi:/rivista:The Plant cell/anno:2003/pagina_da:2464/pagina_a:2475/intervallo_pagine:2464–2475/volume:15
The binding protein (BiP; a member of the heat-shock 70 family) is a major chaperone of the endoplasmic reticulum (ER). Interactions with BiP are believed to inhibit unproductive aggregation of newly synthesized secretory proteins during folding and
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::5b1531a958461c10a6bd1b2fa4408115
https://publications.cnr.it/doc/10909
https://publications.cnr.it/doc/10909
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.