Zobrazeno 1 - 2
of 2
pro vyhledávání: '"Fluorescent-based assay"'
Autor:
Maria Ciaramella, Riccardo Miggiano, Menico Rizzi, Mario Serpe, Anna Valenti, Mosè Rossi, Giuseppe Perugino, Alberto Massarotti, Franca Rossi, Castrese Morrone, Giovanni del Monaco
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta
1861 (2017): 86–96. doi:10.1016/j.bbagen.2016.10.020
info:cnr-pdr/source/autori:Morrone C, Miggiano R, Serpe M, Massarotti A, Valenti A, Del Monaco G, Rossi M, Rossi F, Rizzi M, Perugino G, Ciaramella M./titolo:Interdomain interactions rearrangements control the reaction steps of a thermostable DNA alkyltransferase./doi:10.1016%2Fj.bbagen.2016.10.020/rivista:Biochimica et biophysica acta (Print)/anno:2017/pagina_da:86/pagina_a:96/intervallo_pagine:86–96/volume:1861
1861 (2017): 86–96. doi:10.1016/j.bbagen.2016.10.020
info:cnr-pdr/source/autori:Morrone C, Miggiano R, Serpe M, Massarotti A, Valenti A, Del Monaco G, Rossi M, Rossi F, Rizzi M, Perugino G, Ciaramella M./titolo:Interdomain interactions rearrangements control the reaction steps of a thermostable DNA alkyltransferase./doi:10.1016%2Fj.bbagen.2016.10.020/rivista:Biochimica et biophysica acta (Print)/anno:2017/pagina_da:86/pagina_a:96/intervallo_pagine:86–96/volume:1861
Background Alkylated DNA-protein alkyltransferases (AGTs) are conserved proteins that repair alkylation damage in DNA by using a single-step mechanism leading to irreversible alkylation of the catalytic cysteine in the active site. Trans-alkylation i
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6bf4e79e50246874aea57098f5699772
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27777086
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27777086
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.