Zobrazeno 1 - 10
of 48
pro vyhledávání: '"F, Erdödi"'
Publikováno v:
European journal of biochemistry. 267(6)
The interactions of the catalytic subunit of type 1 protein phosphatase (PP1c) and the N-terminal half (residues 1-511) of myosin phosphatase target subunit 1 (MYPT1) were studied. Biotinylated MYPT1 derivatives were immobilized on streptavidin-biose
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::7b33bc50818c411c1285dc494c156e27
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10712600
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10712600
Publikováno v:
Journal of muscle research and cell motility. 19(4)
This review has presented some of the recent data on myosin phosphatase from smooth muscle. Although it is not conclusive, it is likely that most of the myosin phosphatase activity is represented by a holoenzyme composed of three subunits. These are:
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::0c3996824098a0f88e31599a7e79190f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9635276
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9635276
Publikováno v:
Inorganica Chimica Acta. 57:125-134
The equilibrium dynamics in aqueous solution of copper(II)-α-alanine, β-alanine, -ethylenediamine and -1,3-diaminopropane complexes have been studied by measuring the T2 relaxation time of water protons. It was experimentally verified that the −N
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ad4d66aaab6c383122519eca97c47618
https://doi.org/10.1016/s0020-1693(00)86960-1
https://doi.org/10.1016/s0020-1693(00)86960-1
Autor:
G, Vereb, G, Bot, K, Szücs, E, Kovács, F, Erdödi, I, Kalapos, A, Szöör, M, Rapcsák, T, Szilágyi
Publikováno v:
Acta physiologica Hungarica. 63(1)
The effect of immobilization by plaster cast was studied on the activities of phosphoglucomutase (PGM), pyruvate kinase ( PyK ) and cAMP-dependent protein kinase in fast (extensor digitorum longus [EDL]), and slow (soleus) muscles of rats. In control
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::d5b163b260a453c393da5bd3346e009b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6331066
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6331066
Publikováno v:
Acta biochimica et biophysica Hungarica. 22(4)
Autophosphorylation of phosphorylase kinase was measured under conditions that favoured autoactivation. Heparin and troponin C stimulated the autophosphorylation of phosphorylase kinase at pH 6.8 in a Ca2+-dependent manner. The concentration required
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::7c905262dd848546e8a86b22a06969e0
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2837028
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2837028
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.