Zobrazeno 1 - 10
of 108
pro vyhledávání: '"Egea, Pascal F."'
Autor:
Egea, Pascal F.1 (AUTHOR) pegea@mednet.ucla.edu
Publikováno v:
Contact (25152564). 5/29/2022, p1-4. 4p.
Autor:
Chu, Feixia, Shan, Shu-ou, Moustakas, Demetri T., Alber, Frank, Egea, Pascal F., Stroud, Robert M., Walter, Peter, Burlingame, Alma L.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2004 Nov . 101(47), 16454-16459.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/3373846
Autor:
AhYoung, Andrew P., Jiang, Jiansen, Zhang, Jiang, Dang, Xuan Khoi, Loo, Joseph A., Zhou, Z. Hong, Egea, Pascal F.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2015 Jun . 112(25), E3179-E3188.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26463889
Autor:
Egea, Pascal F., Stroud, Robert M.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2010 Oct 01. 107(40), 17182-17187.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/20779937
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Li, Fei, Egea, Pascal F, Vecchio, Alex J, Asial, Ignacio, Gupta, Meghna, Paulino, Joana, Bajaj, Ruchika, Dickinson, Miles Sasha, Ferguson-Miller, Shelagh, Monk, Brian C, Stroud, Robert M
Biological membranes define the boundaries of cells and compartmentalize the chemical and physical processes required for life. Many biological processes are carried out by proteins embedded in or associated with such membranes. Determination of memb
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::3a0ca25f3cf755a746337b16d8c4492d
https://escholarship.org/uc/item/47j7d02f
https://escholarship.org/uc/item/47j7d02f
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
AhYoung, Andrew P, Egea, Pascal F
Membrane contact sites between the endoplasmic reticulum (ER) and mitochondria function as a central hub for the exchange of phospholipids and calcium. The yeast Endoplasmic Reticulum-Mitochondrion Encounter Structure (ERMES) complex is composed of f
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______325::26e66f2d1be36e10faef20a54bdce144
https://escholarship.org/uc/item/63v3d7k1
https://escholarship.org/uc/item/63v3d7k1
Autor:
Stroud Robert M, Finer-Moore Janet, Korostelev Andrei A, Egea Pascal F, Korennykh Alexei V, Zhang Chao, Shokat Kevan M, Walter Peter
Publikováno v:
BMC Biology, Vol 9, Iss 1, p 48 (2011)
Abstract Background Ire1 is a signal transduction protein in the endoplasmic reticulum (ER) membrane that serves to adjust the protein-folding capacity of the ER according to the needs of the cell. Ire1 signals, in a transcriptional program, the unfo
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/adb6f5cb728d42c4b5563e1329401485
Autor:
Stroud Robert M, Finer-Moore Janet, Egea Pascal F, Korostelev Andrei A, Korennykh Alexei V, Zhang Chao, Shokat Kevan M, Walter Peter
Publikováno v:
BMC Biology, Vol 9, Iss 1, p 47 (2011)
Abstract Background The unfolded protein response (UPR) controls the protein folding capacity of the endoplasmic reticulum (ER). Central to this signaling pathway is the ER-resident bifunctional transmembrane kinase/endoribonuclease Ire1. The endorib
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/1ecf0946d5e741c3ae2c485669495b11