The impact of folding modes and deuteration on the atomic resolution structure of hen egg-white lysozyme

Autor: Sine Larsen, M. Haertlein, J. Ramos, E. Mossou, V. Laux, V.T. Forsyth, Annette Eva Langkilde

Publikováno v: 'Acta Crystallographica D ', vol: 77, pages: 1579-1590 (2021)
Ramos, J, Laux, V, Haertlein, M, Forsyth, V T, Mossou, E, Larsen, S & Langkilde, A E 2021, ' The impact of folding modes and deuteration on the atomic resolution structure of hen egg-white lysozyme ', Acta crystallographica Section D: Structural biology, vol. 77, no. 12, pp. 1579-1590 . https://doi.org/10.1107/S2059798321010950
Acta Crystallographica. Section D, Structural Biology

A study of in vitro refolding and isotope effects on protein structure, activity and stability shows that different folding dynamics can lead to important changes in protein properties.
The biological function of a protein is intimately related

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::082ff1ad2dc9755439d789a6869b8a3d
https://epn-library.esrf.fr/flora/jsp/index_view_direct_anonymous.jsp?record=doc:PUB_ILL:31577

Natural ferroelectric order near ambient temperature in the orthoferrite HoFeO$_3$

Autor: Sohini Mukherjee, A. Indra, K. Dey, Subham Majumdar, J. Strempfer, Tapan Chatterji, E. Mossou, Saurav Giri, O. Fabelo

Publikováno v: Physical review / B 100(21), 214432 (2019). doi:10.1103/PhysRevB.100.214432

Physical review / B covering condensed matter and materials physics 100(21), 214432 (2019). doi:10.1103/PhysRevB.100.214432
Published by Inst., Woodbury, NY

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::59cb1d24f5177bd102cc976578bbd423

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.