Zobrazeno 1 - 10
of 113
pro vyhledávání: '"Dahms, Sven O."'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
In Journal of Thrombosis and Haemostasis March 2019 17(3):470-481
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2016 Oct 01. 113(40), 11196-11201.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26471924
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Dahms, Sven O., Hoefgen, Sandra, Roeser, Dirk, Schlott, Bernhard, Gührs, Karl-Heinz, Than, Manuel E., Huber, Robert
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2010 Mar . 107(12), 5381-5386.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/25664989
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Soh, Wai Tuck, Demir, Fatih, Dall, Elfriede, Perrar, Andreas, Dahms, Sven O., Kuppusamy, Maithreyan, Brandstetter, Hans, Huesgen, Pitter F.
Publikováno v:
Analytical Chemistry
Analytical chemistry 92(4), 2961-2971 (2020). doi:10.1021/acs.analchem.9b03604
Analytical chemistry 92(4), 2961-2971 (2020). doi:10.1021/acs.analchem.9b03604
Bottom-up mass spectrometry-based proteomics utilizes proteolytic enzymes with well characterized specificities to generate peptides amenable for identification by high-throughput tandem mass spectrometry. Trypsin, which cuts specifically after the b