Zobrazeno 1 - 10
of 88
pro vyhledávání: '"Conduritol B-epoxide"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Chi-Lin Kuo, Rolf G. Boot, Marta Artola, Qin Su, Lindsey T. Lelieveld, Marri Verhoek, Sybrin P. Schröder, Maria J. Ferraz, Herman S. Overkleeft, Johannes M. F. G. Aerts
Publikováno v:
Chembiochem
Chembiochem, 22, 1-10. WILEY-V C H VERLAG GMBH
Chembiochem, 22, 1-10. WILEY-V C H VERLAG GMBH
Glucocerebrosidase (GBA), a lysosomal retaining β‐d‐glucosidase, has recently been shown to hydrolyze β‐d‐xylosides and to transxylosylate cholesterol. Genetic defects in GBA cause the lysosomal storage disorder Gaucher disease (GD), and al
Autor:
Cynthia A. Henson, Hana Im
Publikováno v:
Journal of the American Society of Brewing Chemists. 79:378-383
The independent and interactive contributions of α-glucosidase to the degradation of raw starch isolated from barley and to the degradation of Lintner starch have been mathematically evaluated, but...
Autor:
Marta Artola, Herman S. Overkleeft, Annemarie H. Meijer, Anthony H. Futerman, Lindsey T. Lelieveld, Ayelet Vardi, Iris Zoutendijk, Mina Mirzaian, Wouter W. Kallemeijn, Chi-Lin Kuo, Johannes M. F. G. Aerts, Herman P. Spaink
Publikováno v:
The Febs Journal
FEBS Journal
FEBS Journal, 286(3), 584-600
FEBS Journal
FEBS Journal, 286(3), 584-600
Glucocerebrosidase (GBA) is a lysosomal β‐glucosidase‐degrading glucosylceramide. Its deficiency causes Gaucher disease (GD), a common lysosomal storage disorder. Carrying a genetic abnormality in GBA constitutes at present the largest genetic r
Autor:
Rolf G. Boot, Lindsey T. Lelieveld, Johannes M. F. G. Aerts, Marta Artola, Herman S. Overkleeft, Jeroen D. C. Codée, Rhianna J. Rowland, Gideon J. Davies, Gijsbert A. van der Marel, Chi-Lin Kuo
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society
Journal of the American Chemical Society, 141(10), 4214-4218
Journal of the American Chemical Society, 141(10), 4214-4218
Gaucher disease is caused by inherited deficiency in glucocerebrosidase (GBA, a retaining β-glucosidase), and deficiency in GBA constitutes the largest known genetic risk factor for Parkinson's disease. In the past, animal models of Gaucher disease
Autor:
Dinur, Tama, Osiecki, Karen M., Legler, Gunter, Gatt, Shimon, Desnick, Robert J., Grabowski, Gregory A.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1986 Mar . 83(6), 1660-1664.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26852
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Karnaouri, Anthi, Matsakas, Leonidas, Bühler, Saskja, Muraleedharan, Madhu Nair, Christakopoulos, Paul, Rova, Ulrika
Publikováno v:
Catalysts, Vol 9, Iss 11, p 897 (2019)
Catalysts
Volume 9
Issue 11
Catalysts
Volume 9
Issue 11
The main objective of this study focused on the sustainable production of cellobiose and other cellulose-derived oligosaccharides from non-edible sources, more specifically, from forest residues. For this purpose, a fine-tuning of the performance of
Autor:
Kilpatrick, Bethan S., Magalhaes, Joana, Beavan, Michelle S., Mcneill, Alisdair, Matthew Gegg, Cleeter, Michael W. J., Bloor-Young, Duncan, Churchill, Grant C., Duchen, Michael R., Schapira, Anthony H., Patel, Sandip
Publikováno v:
ResearcherID
Cell Calcium
Cell Calcium
Graphical abstract
Highlights • ER Ca2+ signalling is potentiated in PD patient fibroblasts. • Lysosomal Ca2+ signalling is inhibited in PD patient fibroblasts. • Remodelling of Ca2+ stores is age-dependent.
Mutations in β-glucocereb
Highlights • ER Ca2+ signalling is potentiated in PD patient fibroblasts. • Lysosomal Ca2+ signalling is inhibited in PD patient fibroblasts. • Remodelling of Ca2+ stores is age-dependent.
Mutations in β-glucocereb