C-terminal turn stability determines assembly differences between Aβ40 and Aβ42

Autor: Roychaudhuri, R, Yang, M, Deshpande, A, Cole, GM, Frautschy, S, Lomakin, A, Benedek, GB, Teplow, DB

Publikováno v: Journal of molecular biology, vol 425, iss 2
Roychaudhuri, R; Yang, M; Deshpande, A; Cole, GM; Frautschy, S; Lomakin, A; et al.(2013). C-terminal turn stability determines assembly differences between Aβ40 and Aβ42. Journal of Molecular Biology, 425(2), 292-308. doi: 10.1016/j.jmb.2012.11.006. UCLA: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/3d00182s

Oligomerization of the amyloid β-protein (Aβ) is a seminal event in Alzheimer's disease. Aβ42, which is only two amino acids longer than Aβ40, is particularly pathogenic. Why this is so has not been elucidated fully. We report here results of com

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::647eb37b3c87a5fc8ff068ae8f4476fe
https://escholarship.org/uc/item/3d00182s

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.