Zobrazeno 1 - 10
of 221
pro vyhledávání: '"Clark AC"'
Autor:
Hacker, BR, Kylander-Clark, AC, Holder, R, Andersen, TB, Peterman, EM, Walsh, EO, Munnikhuis, JK
Publikováno v:
Hacker, BR; Kylander-Clark, AC; Holder, R; Andersen, TB; Peterman, EM; Walsh, EO; et al.(2015). Monazite response to ultrahigh-pressure subduction from U-Pb dating by laser ablation split stream. CHEMICAL GEOLOGY, 409, 28-41. doi: 10.1016/j.chemgeo.2015.05.008. UC Santa Barbara: Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/7gt6c8px
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::5efaf5111ac25a73ba80bfc765152886
https://escholarship.org/uc/item/7gt6c8px
https://escholarship.org/uc/item/7gt6c8px
Autor:
Carl Frieden, Clark Ac
Publikováno v:
Journal of Molecular Biology. 285:1765-1776
We have examined the equilibrium and kinetic folding properties of two structurally homologous dihydrofolate reductases, Escherichia coli DHFR (EcDHFR) and murine DHFR (MuDHFR), as a function of temperature and ligand concentration. Conformational he
Autor:
Carl Frieden, Clark Ac
Publikováno v:
Journal of Molecular Biology. 285:1777-1788
Dihydrofolate reductases from mouse (MuDHFR) or Escherichia coli (EcDHFR) are shown to refold via several intermediate forms, each of which can bind to the chaperonin GroEL. When stable complexes with GroEL are formed, they consist of late-folding in
Publikováno v:
Biochemistry. 35:5893-5901
Dihydrofolate reductase (DHFR) from Escherichia coli does not interact with the molecular chaperonin GroEL regardless of whether the interaction is initiated from the native or the unfolded state. In contrast, murine DHFR shows a strong interaction w
Autor:
Clark Ac, Carl Frieden
We propose a mechanism for the role of the bacterial chaperonin GroEL in folding proteins. The principal assumptions of the mechanism are ( i ) that many unfolded proteins bind to GroEL because GroEL preferentially binds small unstructured regions of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c88ef0faeeb459751be6baddd2f4d3da
https://europepmc.org/articles/PMC20813/
https://europepmc.org/articles/PMC20813/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.