Zobrazeno 1 - 10
of 198
pro vyhledávání: '"Chiaraluce, R"'
Autor:
Stellato, F., Fusco, Z., Chiaraluce, R., Consalvi, V., Dinarelli, S., Placidi, E., Petrosino, M., Rossi, G.C., Minicozzi, V., Morante, S.
Publikováno v:
In Biophysical Chemistry October 2017 229:110-114
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Morante, S, Botticelli, S, Chiaraluce, R, Consalvi, V, La Penna, G, Novak, L, Pasquo, A, Petrosino, M, Proux, O, Rossi, G, Salina, G, Stellato, F
This work studies the stability of wild-type frataxin and some of its variants found in cancer tissues upon Co2+ binding. Although the physiologically involved metal ion in the frataxin enzymatic activity is Fe2+, as it is customarily done, Co2+ is m
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a7c6a87aac419b00c297f200c2c51d2e
https://hdl.handle.net/11573/1639927
https://hdl.handle.net/11573/1639927
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Lori, L, Pasquo, A, Lori, C, Petrosino, M, Chiaraluce, R, Tallant, C, Knapp, S, Consalvi, V, Kashanchi, F
Publikováno v:
PLoS ONE, Vol 11, Iss 7, p e0159180 (2016)
PLoS ONE
PLoS ONE
Lysine acetylation is an important epigenetic mark regulating gene transcription and chromatin structure. Acetylated lysine residues are specifically recognized by bromodomains, small protein interaction modules that read these modification in a sequ
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a7b7b638ee883795807c316f4ea51bcb
https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84978884260&partnerID=40&md5=0aeda6cdaa18465a4a064480e8fb7863
https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84978884260&partnerID=40&md5=0aeda6cdaa18465a4a064480e8fb7863
Publikováno v:
Chemical biology & drug design
(2011).
info:cnr-pdr/source/autori:Giordano C., Sansone A., Masi A., Masci A., Mosca L., Chiaraluce R., Pasquo A., Consalvi V./titolo:Inhibition of Amyloid Peptide Fragment A(beta)2535 Fibrillogenesis and Toxicity by N-Terminal beta-Amino Acid-Containing Esapeptides: Is Taurine Moiety Essential for In Vivo Effects?/doi:/rivista:Chemical biology & drug design (Print)/anno:2011/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume
(2011).
info:cnr-pdr/source/autori:Giordano C., Sansone A., Masi A., Masci A., Mosca L., Chiaraluce R., Pasquo A., Consalvi V./titolo:Inhibition of Amyloid Peptide Fragment A(beta)2535 Fibrillogenesis and Toxicity by N-Terminal beta-Amino Acid-Containing Esapeptides: Is Taurine Moiety Essential for In Vivo Effects?/doi:/rivista:Chemical biology & drug design (Print)/anno:2011/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::cf1e56dc0b6329fd449d2c1dc2f1e7d5
http://www.cnr.it/prodotto/i/16297
http://www.cnr.it/prodotto/i/16297
Autor:
Ilari, A., Fiorillo, A., Angelaccio, S., Florio, R., Chiaraluce, R., van der Oost, J., Consalvi, V.
Publikováno v:
FEBS Journal, 276(4), 1048-1058
The FEBS journal
276 (2009). doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06848.x
info:cnr-pdr/source/autori:Ilari A, Fiorillo A, Angelaccio S, Florio R, Chiaraluce R, van der Oost J, Consalvi V/titolo:Crystal structure of a family 16 endoglucanase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus--structural basis of substrate recognition./doi:10.1111%2Fj.1742-4658.2008.06848.x/rivista:The FEBS journal (Print)/anno:2009/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume:276
FEBS Journal 276 (2009) 4
The FEBS journal
276 (2009). doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06848.x
info:cnr-pdr/source/autori:Ilari A, Fiorillo A, Angelaccio S, Florio R, Chiaraluce R, van der Oost J, Consalvi V/titolo:Crystal structure of a family 16 endoglucanase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus--structural basis of substrate recognition./doi:10.1111%2Fj.1742-4658.2008.06848.x/rivista:The FEBS journal (Print)/anno:2009/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume:276
FEBS Journal 276 (2009) 4
Bacterial and archaeal endo-beta-1,3-glucanases that belong to glycoside hydrolase family 16 share a beta-jelly-roll fold, but differ significantly in sequence and in substrate specificity. The crystal structure of the laminarinase (EC 3.2.1.39) from
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::8c6e5548cb71540b50efb1a316b25c92
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19154353
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19154353