Výsledky vyhledávání

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Identification of the enzyme and mechanisms involved in the ADP-ribosylation of CtBP1-S/BARS

Autor: Grimaldi, G., Colanzi, A., Valente, C., Turacchio, G., Cericola, C., ALBERTO LUINI, Corda, D.

Publikováno v: 34th FEBS Congress on Lifes Molecular Interaction, Prague, 2009
info:cnr-pdr/source/autori:Grimaldi G, Colanzi A, Valente C, Turacchio G, Cericola C, Luini A, Corda D./congresso_nome:34th FEBS Congress on Lifes Molecular Interaction/congresso_luogo:Prague/congresso_data:2009/anno:2009/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine
ResearcherID
Publons

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::337498e26175942cc7b1808d890ff2f5
http://www.cnr.it/prodotto/i/101186

Zobrazit plný text záznamu

Characterization of the endogenous mono-ADP-ribosylation stimulated by brefeldin A

Autor: Weigert, R, Colanzi, A, Limina, C, Cericola, C, Di Tullio, G, Mironov, A, Santini, G, Sciulli, G, Corda, D, Luini, A., DE MATTEIS, Maria Antonietta

We have recently described a novel enzymatic mono-ADP-ribosyl transfer reaction induced by brefeldin A, a well characterized inhibitor of vesicular traffic, which selectively modifies two cytosolic proteins of 38 kDa (p38) and 50 kDa (BARS-50). p38 w

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3730::8a22fba09c377522822267815dc111bd
http://hdl.handle.net/11588/662754

Zobrazit plný text záznamu

Brefeldin A-induced ADP-ribosylation in the structure and function of the Golgi complex

Autor: Colanzi, A, Mironov, A, Weigert, R, Limina, C, Flati, S, Cericola, C, Di Tullio, G, Di Girolamo, M, Corda, D, Luini, A., DE MATTEIS, Maria Antonietta

Brefeldin A (BFA) is a fungal metabolite that exerts generally inhibitory actions on membrane transport and induces the disappearance of the Golgi complex. Previously we have shown that BFA stimulates the ADP-ribosylation of two cytosolic proteins of

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3730::4657606b12d0010ef0a0304a8985e961
http://hdl.handle.net/11588/662755

Zobrazit plný text záznamu

The Golgi mitotic checkpoint is controlled by BARS-dependent fission of the Golgi ribbon into separate stacks in G2

Autor: Colanzi A., Hidalgo Carcedo C., Persico A., Cericola C., Turacchio G., Bonazzi M., Luini A., Corda D.

Publikováno v: EMBO journal
26 (2007): 2465–2476.
info:cnr-pdr/source/autori:Colanzi A.; Hidalgo Carcedo C.; Persico A.; Cericola C.; Turacchio G.; Bonazzi M.; Luini A.; Corda D./titolo:The Golgi mitotic checkpoint is controlled by BARS-dependent fission of the Golgi ribbon into separate stacks in G2/doi:/rivista:EMBO journal (Print)/anno:2007/pagina_da:2465/pagina_a:2476/intervallo_pagine:2465–2476/volume:26

The Golgi ribbon is a complex structure of many stacks interconnected by tubules that undergo fragmentation during mitosis through a multistage process that allows correct Golgi inheritance. The fissioning protein CtBP1-S/BARS (BARS) is essential for

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::a6ddc3b8f256fa68e260f60fa8ef73c9
http://www.cnr.it/prodotto/i/184852

Zobrazit plný text záznamu

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Akademický článek

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání