Zobrazeno 1 - 10
of 48
pro vyhledávání: '"Cell surface proteolysis"'
Autor:
Katarina Hočevar, Matej Vizovišek, Alicia Wong, Joanna Kozieł, Marko Fonović, Barbara Potempa, Richard J. Lamont, Jan Potempa, Boris Turk
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology, Vol 11 (2020)
Porphyromonas gingivalis, the main etiologic agent of periodontitis, secretes cysteine proteases named gingipains. HRgpA and RgpB gingipains have Arg-specificity, while Kgp gingipain is Lys-specific. Together they can cleave an array of proteins and
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/b5f84353b5654e30925e7e9b2cbb8b13
Autor:
Stine Friis, Daniel Tadeo, Sylvain M. Le-Gall, Henrik Jessen Jürgensen, Katiuchia Uzzun Sales, Eric Camerer, Thomas H. Bugge
Publikováno v:
BMC Biology, Vol 15, Iss 1, Pp 1-17 (2017)
Abstract Background Matriptase is a membrane serine protease essential for epithelial development, homeostasis, and regeneration, as well as a central orchestrator of pathogenic pericellular signaling in the context of inflammatory and proliferative
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/96b236299cf5401b81b37fb6c67c3c7b
Autor:
Christine Mézange, Véronique Monnet, Lydie Oliveira Correia, Rozenn Gardan, Thierry Meylheuc, Coralie Metton, Vincent Juillard, Mylène Boulay
Publikováno v:
Applied and Environmental Microbiology
Applied and Environmental Microbiology, American Society for Microbiology, 2021, 87 (23), ⟨10.1128/AEM.01292-21⟩
Appl Environ Microbiol
Applied and Environmental Microbiology, American Society for Microbiology, 2021, 87 (23), ⟨10.1128/AEM.01292-21⟩
Appl Environ Microbiol
International audience; The lactic acid bacterium Streptococcus thermophilus was believed to display only two distinct proteases at the cell surface, namely, the cell envelope protease PrtS and the housekeeping protease HtrA. Using peptidomics, we de
Autor:
Katarina, Hočevar, Matej, Vizovišek, Alicia, Wong, Joanna, Kozieł, Marko, Fonović, Barbara, Potempa, Richard J, Lamont, Jan, Potempa, Boris, Turk
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology
Porphyromonas gingivalis, the main etiologic agent of periodontitis, secretes cysteine proteases named gingipains. HRgpA and RgpB gingipains have Arg-specificity, while Kgp gingipain is Lys-specific. Together they can cleave an array of proteins and
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Henrik J. Jürgensen, Sylvain M. Le-Gall, Stine Friis, Thomas H. Bugge, Daniel Tadeo, Katiuchia Uzzun Sales, Eric Camerer
Publikováno v:
BMC Biology
BMC Biology, BioMed Central, 2017, 15 (1), pp.46. ⟨10.1186/s12915-017-0384-4⟩
BMC Biology, BioMed Central, 2017, 15 (1), pp.46. 〈10.1186/s12915-017-0384-4〉
Friis, S, Tadeo, D, Le-Gall, S M, Jurgensen, H J, Sales, K U, Camerer, E & Bugge, T H 2017, ' Matriptase zymogen supports epithelial development, homeostasis and regeneration ', B M C Biology, vol. 15, 46 . https://doi.org/10.1186/s12915-017-0384-4
Repositório Institucional da USP (Biblioteca Digital da Produção Intelectual)
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
BMC Biology, Vol 15, Iss 1, Pp 1-17 (2017)
BMC Biology, BioMed Central, 2017, 15 (1), pp.46. ⟨10.1186/s12915-017-0384-4⟩
BMC Biology, BioMed Central, 2017, 15 (1), pp.46. 〈10.1186/s12915-017-0384-4〉
Friis, S, Tadeo, D, Le-Gall, S M, Jurgensen, H J, Sales, K U, Camerer, E & Bugge, T H 2017, ' Matriptase zymogen supports epithelial development, homeostasis and regeneration ', B M C Biology, vol. 15, 46 . https://doi.org/10.1186/s12915-017-0384-4
Repositório Institucional da USP (Biblioteca Digital da Produção Intelectual)
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
BMC Biology, Vol 15, Iss 1, Pp 1-17 (2017)
Matriptase is a membrane serine protease essential for epithelial development, homeostasis, and regeneration, as well as a central orchestrator of pathogenic pericellular signaling in the context of inflammatory and proliferative diseases. Matriptase
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::57cf5e8a34b6aad3034edf09ac0ea7fb
https://www.hal.inserm.fr/inserm-01532895
https://www.hal.inserm.fr/inserm-01532895
Autor:
Véronique Monnet, Emilie Chambellon, Christophe Gitton, Mylène Boulay, Vincent Juillard, Alain Guillot
Publikováno v:
Journal of Proteome Research
Journal of Proteome Research, American Chemical Society, 2016, 15 (9), pp.3214-3224. ⟨10.1021/acs.jproteome.6b00424⟩
Journal of Proteome Research, American Chemical Society, 2016, 15 (9), pp.3214-3224. ⟨10.1021/acs.jproteome.6b00424⟩
We report here the use of a peptidomic approach to revisit the extracellular proteolysis of Lactococcus lactis. More than 1800 distinct peptides accumulate externally during growth of the plasmid-free protease-negative strain L. lactis IL1403 in a pr
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.