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pro vyhledávání: '"Carlos Henrique Inacio Ramos"'
Autor:
Larissa Machado Antonio, Gustavo Henrique Martins, Annelize Zambon Barbosa Aragão, Natália Galdi Quel, Gabriel Zazeri, Walid A. Houry, Carlos Henrique Inacio Ramos
Publikováno v:
Plants, Vol 12, Iss 16, p 2925 (2023)
The chaperone R2TP has multiple subunits that assist in the proper folding, assembly, and stabilization of various protein complexes in cells and its study can offer valuable insights into the regulation and maintenance of protein assemblies in plant
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/d4d70b46bbf44634b395f0c8ed9536f1
Autor:
Anne Drumond Villela, Rodrigo Gay Ducati, Leonardo Astolfi Rosado, Carlos Junior Bloch, Maura Vianna Prates, Danieli Cristina Gonçalves, Carlos Henrique Inacio Ramos, Luiz Augusto Basso, Diogenes Santiago Santos
Publikováno v:
PLoS ONE, Vol 8, Iss 2, p e56445 (2013)
Uracil phosphoribosyltransferase (UPRT) catalyzes the conversion of uracil and 5-phosphoribosyl-α-1-pyrophosphate (PRPP) to uridine 5'-monophosphate (UMP) and pyrophosphate (PP(i)). UPRT plays an important role in the pyrimidine salvage pathway sinc
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/1016413b77c342b193a7a517ac53c811
Publikováno v:
Anais do Congresso de Iniciação Científica da Unicamp.
Publikováno v:
Anais do Congresso de Iniciação Científica da Unicamp.
Publikováno v:
Anais do Congresso de Iniciação Científica da Unicamp.
Autor:
Santiago Justo Arevalo
Publikováno v:
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
In the first chapter, studies on substrate recognition and enzymatic activity of GGDEF domains are presented. Many proteins containing GGDEF domains are diguanylate cyclases (DGCs, EC 2.7.7.65), enzymes that catalyze the conversion of 2 GTP molecules
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3056::7d24363be933e8470efd32d5b1dbb69b
Autor:
Fabiana Rosini
Publikováno v:
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
O reconhecimento bimolecular pode ocorrer por interveniência de diferentes interações não-covalentes: ligação hidrogênio, forças de van der Waals e hidrofóbicas, interações π-π, eletrostáticas. Através da ITC (calorimetria de titulaç
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::0d90274526a540a8cc8c734781c881c3
Autor:
Dayanne Pinho Rosa
Publikováno v:
Repositório Institucional da UFMG
Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)
instacron:UFMG
Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)
instacron:UFMG
CNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico A tripsina bovina possui seis isoformas, sendo a α-tripsina e a β-tripsina bem caracterizadas em meio aquoso. Algumas diferenças estão bem estabelecidas como a massa molecular
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https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3056::bb1db26d65add35b05d0e4bc31253828
https://orcid.org/0000-0002-1483-5848
https://orcid.org/0000-0002-1483-5848
Autor:
Mariel Dourado Alcorte
Publikováno v:
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
Universidade de São Paulo (USP)
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A Epidermólise Bolhosa Distrófica Recessiva (EBDR) é um distúrbio mecanobolhoso da pele causado por mutações no gene COL7A1, que codifica a proteína de colágeno VII (COL7A1). O fenótipo desta doença rara é caracterizado pelo aparecimento d
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https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3e71abfa60886f2605cd884dab4f403d
Autor:
Jéssica Fernandes Scortecci
Publikováno v:
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
Universidade de São Paulo (USP)
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A existência de aminoácidos co-traducionalmente codificados pelo código genético tem estimulado estudos sobre os mecanismos de síntese, reconhecimento e incorporação nas cadeias polipeptídicas nascentes. Como exemplo, pode-se destacar a via e
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https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e89285de76c16a9f03c92204d74130a2