Zobrazeno 1 - 10
of 21
pro vyhledávání: '"C.M. Driggers"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Protein Science. 24:154-161
In some bacteria, cysteine is converted to cysteine sulfinic acid by cysteine dioxygenases (CDO) that are only ∼15-30% identical in sequence to mammalian CDOs. Among bacterial proteins having this range of sequence similarity to mammalian CDO are s
Autor:
C.M. Driggers, Audrey L. Stokes, Taylor A. Bundy, P. Andrew Karplus, Jessica L. Feldman, Richard B. Cooley, Ryan A. Mehl
Publikováno v:
Biochemistry
Genetic code expansion has provided the ability to site-specifically incorporate a multitude of noncanonical amino acids (ncAAs) into proteins for a wide variety of applications, but low ncAA incorporation efficiency can hamper the utility of this po
Autor:
Lawrence L. Hirschberger, Richard B. Cooley, P.A. Karplus, C.M. Driggers, Banumathi Sankaran, Martha H. Stipanuk
Publikováno v:
Journal of Molecular Biology. 425:3121-3136
Mammalian cysteine dioxygenase (CDO) is a mononuclear non-heme iron protein that catalyzes the conversion of cysteine (Cys) to cysteine sulfinic acid by an unclarified mechanism. One structural study revealed that a Cys-persulfenate (or Cys-persulfen
Autor:
C.M. Driggers, P. Andrew Karplus, Donald S. Berkholz, Roland L. Dunbrack, Maxim V. Shapovalov
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences. 109:449-453
The planarity of peptide bonds is an assumption that underlies decades of theoretical modeling of proteins. Peptide bonds strongly deviating from planarity are considered very rare features of protein structure that occur for functional reasons. Here
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry. 53(21)
The Escherichia coli sulfur starvation utilization (ssu) operon includes a two-component monooxygenase system consisting of a nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH)-dependent flavin mononucleotide (FMN) reductase, SsuE, and a monooxygena
Kniha
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.