Zobrazeno 1 - 10
of 289
pro vyhledávání: '"C.D. Stout"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
FEBS Letters. 589:2027-2033
The membrane protein transhydrogenase in animal mitochondria and bacteria couples reduction of NADP+ by NADH to proton translocation. Recent X-ray data on Thermus thermophilus transhydrogenase indicate a significant difference in the orientations of
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Ligand Access to the Active Site in Thermus thermophilusba3 and Bovine Heart aa3 Cytochrome Oxidases
Autor:
James A. Fee, C.D. Stout, Yang Li, William McDonald, Ying Chen, Ólöf Einarsdóttir, Istvan Szundi, Chie Funatogawa
Publikováno v:
Biochemistry. 52:640-652
Knowledge of the structure and dynamics of the ligand channel(s) in heme-copper oxidases is critical for understanding how the protein environment modulates the functions of these enzymes. Using photolabile NO and O(2) carriers, we recently found tha
Publikováno v:
Biochemistry. 51:4669-4676
We use a form of "freeze-trap, kinetic crystallography" to explore the migration of Xe atoms away from the dinuclear heme a(3)/Cu(B) center in Thermus thermophilus cytochrome ba(3) oxidase. This enzyme is a member of the heme-copper oxidase superfami
Autor:
K. Tam, Ying-Chuan Lin, C.D. Stout, Robin J. Rosenfeld, Michael J. Giffin, Bruce E. Torbett, H. Heaslet, John H. Elder, Duncan E. McRee
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography. 63:866-875
The crystal structures of wild-type HIV protease (HIV PR) in the absence of substrate or inhibitor in two related crystal forms at 1.4 and 2.15 A resolution are reported. In one crystal form HIV PR adopts an 'open' conformation with a 7.7 A separatio
Autor:
Josephine H. Leung, Jeffrey A. Speir, Lici A. Schurig-Briccio, Mutsuo Yamaguchi, C.D. Stout, Robert B. Gennis, Arne Moeller
Publikováno v:
Science (New York, N.Y.). 347(6218)
Dueling dimers serve dual purposes Both bacteria and mitochrondria produce NADPH for amino acid biosynthesis and to remove reactive oxygen species. The enzyme that makes NADPH must translocate a proton across the membrane and transfer a hydride from