Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

The complex folding behavior of HIV-1-protease monomer revealed by optical-tweezer single-molecule experiments and molecular dynamics simulations

Autor: C. Volonté, Guido Tiana, Ricardo A. Broglia, Ciro Cecconi, Maria A. Vanoni, Immanuel Valpapuram, Alessandro Aliverti, Punam Sonar, V. Pandini, Martina Caldarini, Davide Tavella

Publikováno v: Biophysical chemistry
195 (2014): 32–42. doi:10.1016/j.bpc.2014.08.001
info:cnr-pdr/source/autori:Caldarini M. [ 1,2 ] ; Sonar P. [ 3,4 ] ; Valpapuram I. [ 3,4 ] ; Tavella D. [ 1,2 ] ; Volonte C. [ 1,2 ] ; Pandini V. [ 5 ] ; Vanoni M. A. [ 5 ] ; Aliverti A. [ 5 ] ; Broglia R. A. [ 1,2,6 ] ; Tiana G.[ 1,2 ] ; Cecconi C. [ 3,4 ]/titolo:The complex folding behavior of HIV-1-protease monomer revealed by optical-tweezer single-molecule experiments and molecular dynamics simulations/doi:10.1016%2Fj.bpc.2014.08.001/rivista:Biophysical chemistry (Print)/anno:2014/pagina_da:32/pagina_a:42/intervallo_pagine:32–42/volume:195

We have used optical tweezers and molecular dynamics simulations to investigate the unfolding and refolding process of a stable monomeric form of HIV-1-protease (PR). We have characterized the behavior under tension of the native state (. N), and tha

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f6d4abc8390f2d9fc78c67e43711fc0f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25194276