Zobrazeno 1 - 10
of 106
pro vyhledávání: '"C, van Heijenoort"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Biomolecular NMR. 19:3-18
The isolated D2 domain of annexin I is unable to adopt a tertiary fold but exhibits both native and non-native residual structures. It thus constitutes an attractive model for the investigation of dynamics of partially folded states in the context of
Publikováno v:
Journal de Chimie Physique. 91:776-784
Les temps de relaxation T 1 et T 1p et les nOes heteronucleaires a l'etat stationnaire des spins N 15 ont ete mesures sur une proteine de 98 residus, la capsiceine. L'analyse classique de ces donnees, qui utilise directement le formalisme de Lipari e
Autor:
C. van Heijenoort, Jonathan N. Sachs, Werner Kühlbrandt, Yann Gohon, Melanie Picard, Manuela Zoonens, Delphine Charvolin, L M de la Maza, Emmanuelle Billon-Denis, B Pucci, Philippe Champeil, Melanie J. Cocco, F Gabel, Emmanuel-Pierre Guittet, Fabrice Giusti, J-L Popot, Tassadite Dahmane, Laurent J. Catoire, Christophe Tribet, D Bagnard, Thorsten Althoff, G Crémel, J-L Banères, C. Le Bon, Francesca Zito, Erik Goormaghtigh, Christine Ebel, Jörg H. Kleinschmidt, Karen L. Martinez, Frank Wien, Paola Bazzacco
Publikováno v:
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, Annual Reviews, 2011, 40 (1), pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 2011, 40 (1), pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
Annual Reviews of Biophysics
Annual Reviews of Biophysics, Annual Reviews, 2011, 40, pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, Annual Reviews, 2011, 40 (1), pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, 2011, 40 (1), pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
Annual Reviews of Biophysics
Annual Reviews of Biophysics, Annual Reviews, 2011, 40, pp.379-408. ⟨10.1146/annurev-biophys-042910-155219⟩
International audience; Amphipols (APols) are short amphipathic polymers that can substitute for detergents to keep integral membrane proteins (MPs) water soluble. In this review, we discuss their structure and solution behavior; the way they associa
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b35c1502e890a2b7c8c3fb7e36217d57
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02327349
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02327349
Publikováno v:
Journal de Chimie Physique. 89:147-156
In the case of biological macromolecules of molecular weight superior to 10000 Da, two difficulties trouble in the bi-dimensional NMR spectrum interpretation (2D NMR). On the one hand, the larger number of protons leads to resonance overlap, on the o
Publikováno v:
Journal de Chimie Physique. 89:125-133
Le recours aux techniques de la RMN tridimensionnelle permet de simplifier considerablement la premiere etape de l’analyse de la structure tridimensionnelle des proteines par RMN : l’attribution du spectre. Augmentation de lisibilite par simplifi
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of biomolecular NMR. 21(2)
Publikováno v:
Journal of biomolecular NMR. 19(1)
The isolated D2 domain of annexin I is unable to adopt a tertiary fold but exhibits both native and non-native residual structures. It thus constitutes an attractive model for the investigation of dynamics of partially folded states in the context of
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.