Zobrazeno 1 - 10
of 71
pro vyhledávání: '"C, Dealwis"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Annals of The Royal College of Surgeons of England. 86:260-262
BACKGROUND: Patients undergoing total knee replacement (TKR) in the UK usually have either blood cross-matched or have an auto-transfusion of drained blood postoperatively. A previous retrospective audit of blood requirements in patients who had unde
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::dc662afeeb6d3fe2bee4de4a384b1209
https://doi.org/10.1308/147870804551
https://doi.org/10.1308/147870804551
The structure of the small hepatitis B virus surface antigen (HBsAg) was investigated by epitope mapping of four anti-HBsAg monoclonal antibodies (mAbs). Amino acid sequences of epitopes were derived from affinity-enrichment experiments (biopanning)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::5369ad70e73daafd2b90162ffb0fd317
https://europepmc.org/articles/PMC39898/
https://europepmc.org/articles/PMC39898/
Autor:
Kunchur Guruprasad, Jonathan B. Cooper, C.F. Aguilar, C. Dealwis, Steve P. Wood, M. Badasso, Tom L. Blundell, V. Dhanaraj
Publikováno v:
Aspartic Proteinases ISBN: 9781461357612
The crystal structures of complexes of the aspartic proteinases, human and mouse renins, yeast proteinase A and cathepsin D, with peptide analogue inhibitors are compared. Differences occur in the relative positions of the domain comprising residues
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::7507ccd8b760385011046a86d8c94b05
https://doi.org/10.1007/978-1-4615-1871-6_20
https://doi.org/10.1007/978-1-4615-1871-6_20
Autor:
C F, Aguilar, V, Dhanaraj, K, Guruprasad, C, Dealwis, M, Badasso, J B, Cooper, S P, Wood, T L, Blundell
Publikováno v:
Advances in experimental medicine and biology. 362
The crystal structures of complexes of the aspartic proteinases, human and mouse renins, yeast proteinase A and cathepsin D, with peptide analogue inhibitors are compared. Differences occur in the relative positions of the domain comprising residues
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::f3a35db31e737d6c21c2fb754c844e94
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8540315
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8540315
Autor:
C. Dealwis, Elizabeth A. Lunney, W.T. Lowther, Joseph T. Repine, Harriet W. Hamilton, M Badasso, John C. Hodges, Bonnie A. Wallace, Jonathan B. Cooper, J. S. Kaltenbronn
Publikováno v:
Journal of medicinal chemistry. 36(24)
Five renin inhibitors were cocrystallized with endothiapepsin, a fungal enzyme homologous to renin. Crystal structures of inhibitor-bound complexes have provided invaluable insight regarding the three-dimensional structure of the aspartic proteinase
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::51716ed10620c817236f47bd42662ed8
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8254610
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8254610
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.