Zobrazeno 1 - 10
of 26
pro vyhledávání: '"Buratto, Jeremie"'
Autor:
Buratto, Jeremie
Les interactions protéine - protéine sont au centre de nombreux processus biologiques, et représentent des cibles thérapeutiques pertinentes pour le traitement de certaines maladies. La conception de molécules antagonistes visant à inhiber ces
Externí odkaz:
http://www.theses.fr/2014BORD0003/document
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Reddy, Post Sai, Langlois d'Estaintot, Béatrice, Granier, Thierry, Vallade, Maëlle, Jewginski, Michal, Fischer, Lucile, Buratto, Jeremie, Bathany, Katell, Schmitter, Jean-Marie, Stupfel, Marine, Godde, Frédéric, Mackereth, Cameron, Huc, Ivan
Publikováno v:
Bioconjugate Chemistry
Bioconjugate Chemistry, American Chemical Society, 2019, 30 (1), pp.54-62
Bioconjugate Chemistry, American Chemical Society, 2018, 30 (1), pp.54-62. ⟨10.1021/acs.bioconjchem.8b00710⟩
Bioconjugate Chemistry, American Chemical Society, 2019, 30 (1), pp.54-62
Bioconjugate Chemistry, American Chemical Society, 2018, 30 (1), pp.54-62. ⟨10.1021/acs.bioconjchem.8b00710⟩
Helically folded aromatic foldamers may constitute suitable candidates for the ab initio design of ligands for protein surfaces. As preliminary steps toward the exploration of this hypothesis, a tethering approach was developed to detect interactions
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::1603e70fc0605eb93be81663aa862229
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03182221
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03182221
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.