Zobrazeno 1 - 10
of 71
pro vyhledávání: '"Bregant, S."'
Publikováno v:
In Trends in Analytical Chemistry October 2021 143
Activity-based probes enable discrimination between the active enzyme and its inactive or inactivated counterparts. Since metalloproteases catalysis is non-covalent, activity-based probes targeting them have been systematically developed by decoratin
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2127::70bc439f73ff5284bb09ba25a44c41d2
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:2980703
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:2980703
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
A photoaffinity probe based on the scaffold of a potent broad-spectrum phosphinic peptide inhibitor of matrix metalloproteinases (MMPs) has been developed. A photolabile diazirine group for covalent modification of MMP active forms was incorporated a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2127::ea9042f87ed9d5707d640f284392eea4
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3027090
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3027090
Various attempts to detect matrix metalloproteinase (MMP) active forms from complex proteomes, based on the use of specific photoactivatable affinity probes, have up to now failed. To overcome this failure, an affinity approach has been evaluated as
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2127::d4f341022a4252d82ba4feb4802ec0c6
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3067504
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3067504
Mass spectroscopy, microsequencing, and site-directed mutagenesis studies have been performed to identify in human matrix metalloelastase (hMMP-12) residues covalently modified by a photoaffinity probe, previously shown to be able to covalently label
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2127::b36af197816aea8f14c9ef7fb843c06b
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3095143
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:3095143
(Chemical Equation Presented) Probing proteinases: A radioactive photoaffinity probe exhibiting subnanomolar potency towards matrix metalloproteinases (MMPs) has been developed (see structure). High sensitivity in the detection of particular MMPs has
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______2127::d03ff2edc10ea7385730a35b51d5709f
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:2981883
https://pergamos.lib.uoa.gr/uoa/dl/object/uoadl:2981883
Kniha
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.