Zobrazeno 1 - 10
of 236
pro vyhledávání: '"Breddam K"'
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
Abstract: The relation between substrate length and activity as well as the P1 to P5 substrate preferences of CPO-Y has been investigated using a library of substrates based on intramolecularly quenched fluorescence. With respect to substrate length
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c3942d9b76d2c0f97636e361fe4150c1
https://doi.org/10.2174/092986650302220613160457
https://doi.org/10.2174/092986650302220613160457
Autor:
Mortensen, U. H., Breddam, K.
Serine endopeptidases of the chymotrypsin family contain a salt bridge situated centrally within the active site, the acidic component of the salt bridge being adjacent to the catalytically essential serine. Serine carboxypeptidases also contain an a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::101b9219c703d71c24713169bb72bb90
https://europepmc.org/articles/PMC2142726/
https://europepmc.org/articles/PMC2142726/
Autor:
S.J. Remington, Breddam K
Publisher Summary This chapter examines carboxypeptidases C and D. Carboxypeptidases C and D are members of serine carboxypeptidase family that specifically release amino acids from the C termini of peptides and proteins. Serine carboxypeptidases do
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::1cdfd1554577f53b32888f71446d923a
https://doi.org/10.1016/0076-6879(94)44020-4
https://doi.org/10.1016/0076-6879(94)44020-4
Autor:
Hanne Grøn, Breddam K
Publikováno v:
Biochemistry. 31(37)
Subtilisins are endopeptidases with an extended binding cleft comprising at least eight subsites, and kinetic studies have revealed that subsites distant from the scissile bond are important in determining the substrate preference of the enzymes. Wit
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6e33efd2a0068ba3f6fbe5cd8c78763b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1390683
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1390683
Publikováno v:
Journal of inorganic biochemistry. 42(2)
Chemically modified enzymes have been prepared by incorporating an -Hg-L group into proteinase K and carboxypeptidase Y at the thiol groups of Cys-73 and Cys-341, respectively (L = CN − or I − ). The -S-Hg- 13 CN group has been applied as a spect
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::34e8556a72f2c42aa01b7a77494a3e9a
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1856724
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1856724
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Vallee, B., Riordan, J., Lobb, R., Higachi, N., Fett, J., Crossley, G., Bühler, R., Budzik, G., Breddam, K., Bethune, J., Alderman, E.
Publikováno v:
Experientia; Jan1985, Vol. 41 Issue 1, p1-15, 15p