Zobrazeno 1 - 10
of 96
pro vyhledávání: '"Borgia, Madeleine B."'
Liquid-liquid phase separation is the mechanism underlying the formation of biomolecular condensates. Disordered protein regions often drive phase separation, but molecular interactions of disordered protein regions are not well understood, sometimes
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/2008.02917
Autor:
Sabri, Nafiseh, Cuneo, Matthew J., Marzahn, Melissa R., Lee, Jihun, Bouchard, Jill J., Güllülü, Ömer, Vaithiyalingam, Sivaraja, Borgia, Madeleine B., Schmit, Jeremy, Mittag, Tanja
Publikováno v:
In Journal of Biological Chemistry December 2023 299(12)
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Heidarsson, Pétur O, Mercadante, Davide, Sottini, Andrea, Nettels, Daniel, Borgia, Madeleine B, Borgia, Alessandro, Kilic, Sinan, Fierz, Beat, Best, Robert B, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Nature Chemistry. 14:224-231
Highly charged intrinsically disordered proteins are essential regulators of chromatin structure and transcriptional activity. Here we identify a surprising mechanism of molecular competition that relies on the pronounced dynamical disorder present i
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::4f237127e4ed4df3db7024e07ea2e5c2
https://doi.org/10.1038/s41557-021-00839-3
https://doi.org/10.1038/s41557-021-00839-3
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Wuttke, René, Hofmann, Hagen, Nettels, Daniel, Borgia, Madeleine B., Mittal, Jeetain, Best, Robert B., Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2014 Apr 01. 111(14), 5213-5218.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/23771390
Autor:
Soranno, Andrea, Koenig, Iwo, Borgia, Madeleine B., Hofmann, Hagen, Zosel, Franziska, Nettels, Daniel, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2014 Apr 01. 111(13), 4874-4879.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/23771188
Autor:
Sottini, Andrea, Borgia, Alessandro, Borgia, Madeleine B, Bugge, Katrine, Nettels, Daniel, Chowdhury, Aritra, Heidarsson, Pétur O, Zosel, Franziska, Best, Robert B, Kragelund, Birthe B, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 11, Iss 1, Pp 1-14 (2020)
Nature Communications
Sottini, A, Borgia, A, Borgia, M B, Bugge, K, Nettels, D, Chowdhury, A, Heidarsson, P O, Zosel, F, Best, R B, Kragelund, B B & Schuler, B 2020, ' Polyelectrolyte interactions enable rapid association and dissociation in high-affinity disordered protein complexes ', Nature Communications, vol. 11, 5736 . https://doi.org/10.1038/s41467-020-18859-x
Nature Communications
Sottini, A, Borgia, A, Borgia, M B, Bugge, K, Nettels, D, Chowdhury, A, Heidarsson, P O, Zosel, F, Best, R B, Kragelund, B B & Schuler, B 2020, ' Polyelectrolyte interactions enable rapid association and dissociation in high-affinity disordered protein complexes ', Nature Communications, vol. 11, 5736 . https://doi.org/10.1038/s41467-020-18859-x
Highly charged intrinsically disordered proteins can form complexes with very high affinity in which both binding partners fully retain their disorder and dynamics, exemplified by the positively charged linker histone H1.0 and its chaperone, the nega
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::8e271eceb175599911ad6cd5d886dc91
http://link.springer.com/article/10.1038/s41467-020-18859-x
http://link.springer.com/article/10.1038/s41467-020-18859-x
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.