Zobrazeno 1 - 10
of 26
pro vyhledávání: '"Bergmann, Timothy J."'
Autor:
Bergmann, Timothy J., Fregno, Ilaria, Fumagalli, Fiorenza, Rinaldi, Andrea **, Bertoni, Francesco **, Boersema, Paul J., Picotti, Paola, Molinari, Maurizio
Publikováno v:
In Journal of Biological Chemistry 13 April 2018 293(15):5600-5612
Publikováno v:
Molecular Biology of the Cell, 33 (6)
Lysosomal degradative compartments hydrolyze macromolecules to generate basic building blocks that fuel metabolic pathways in our cells. They also remove misfolded proteins and control size, function, and number of cytoplasmic organelles via constitu
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c292649ee6f3a0663d86033a2d03e3b6
https://doi.org/10.1091/mbc.e21-10-0526
https://doi.org/10.1091/mbc.e21-10-0526
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Fregno, Ilaria, Fasana, Elisa, Bergmann, Timothy J., Raimondi, Andrea, Loi, Marisa, Solda, Tatiana, Galli, Carmela, D'Antuono, Rocco, Morone, Diego, Danieli, Alberto, Paganetti, Paolo, van Anken, Eelco, Molinari, Maurizio
Maintenance of cellular proteostasis relies on efficient clearance of defective gene products. For misfolded secretory proteins, this involves dislocation from the endoplasmic reticulum (ER) into the cytosol followed by proteasomal degradation. Howev
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______185::4fc0ee036b83a51bc2c2f03fc3e7b303
https://infoscience.epfl.ch/record/261872
https://infoscience.epfl.ch/record/261872
Study of the unfolded protein responses (UPR) is mainly addressed by challenging eukaryotic cells with chemical compounds that impair calcium, redox or glycan homeostasis. These dramatically alter the endoplasmic reticulum (ER) environment and functi
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______185::a1abfade55612c47545f0f8d313e8491
https://infoscience.epfl.ch/record/261674
https://infoscience.epfl.ch/record/261674
Autor:
Bergmann, Timothy J., Fregno, Ilaria, Fumagalli, Fiorenza, Rinaldi, Andrea, Bertoni, Francesco, Boersema, Paul J., Picotti, Paola, Molinari, Maurizio
The stress sensors ATF6, IRE1, and PERK monitor deviations from homeostatic conditions in the endoplasmic reticulum (ER), a protein biogenesis compartment of eukaryotic cells. Their activation elicits unfolded protein responses (UPR) to reestablish p
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::4a08efa2c683acf452cc1fec86e6610b
https://infoscience.epfl.ch/record/258497
https://infoscience.epfl.ch/record/258497
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.