Zobrazeno 1 - 10
of 85
pro vyhledávání: '"Beresten SF"'
Autor:
Bukurova IuA, Nikolai A. Lisitsyn, Beresten' Sf, I. G. Nikitina, Vadim L. Karpov, S. L. Hankin
Publikováno v:
Молекулярная биология. 47:133-136
Проведен поиск кишечного -дефензина в образцах сыворотки крови онкобольных и здоровых доноров. Кишечный -дефензин 5 не обнаружен во всех
Publikováno v:
Biopolymers and Cell. 7:33-36
Autor:
O. I. Gudzera, Beresten' Sf, L. L. Sidorik, M. A. Tukalo, V. A. Dragovoz, I. M. Zolotukhina, G. Kh. Matsuka
Publikováno v:
Biopolymers and Cell. 6:65-72
Publikováno v:
FEBS Letters. 292:76-78
Monospecific polyclonal antibodies (pAbs) against highly purified bovine seryl-tRNA synthetase (SerRS, EC 6.1.1.1) were prepared and their specificity tested. The interactions of pAbs with SerRS from different organisms were investigated by protein i
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Beresten' Sf, A. M. Mazo, Olga O. Favorova, Noona S. Ambartsumyan, Oskar V. Rokhlin, Vladimir Scheinker, Lev L. Kisselev
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry. 97:529-540
The immunoglobulin G (IgG) fraction of the antiserum from rabbits immunized with homogeneous beef pancreas tryptophanyl-tRNA synthetase inhibits the enzyme activity in the reactions of both tRNATrp aminoacylation and tryptophan activation. Fab fragme
Publikováno v:
Biochemical and Biophysical Research Communications. 161:481-488
Bovine tryptophanyl-tRNA synthetase is able to form a complex with glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. The complex formation (i) does not influence the tryptophan-dependent PPi-ATP exchange reaction and (ii) involves predominantly the N-termina
Publikováno v:
Nucleic Acids Research. 7:625-637
Limited proteolysis of tryptophanyl-tRNA synthetase was used to detect changes in the enzyme molecule in the presence of substrates. Trypsinolysis of each of the two identical subunits occurs in succession from the N-terminus as follows: 60 leads to