Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Structural evidence for the role of polar core residue Arg175 in arrestin activation

Autor: Granzin J, Stadler A, Cousin A, Ramona Schlesinger, Batra-Safferling R

Publikováno v: Europe PubMed Central
Scientific Reports
Scientific reports 5, 15808 (2015). doi:10.1038/srep15808
'Scientific Reports ', vol: 5, pages: 15808-1-15808-10 (2015)

Binding mechanism of arrestin requires photoactivation and phosphorylation of the receptor protein rhodopsin, where the receptor bound phosphate groups cause displacement of the long C-tail ‘activating’ arrestin. Mutation of arginine 175 to gluta

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::ca6ca201643ea774239b8524cb784307

Structural studies of PI3K SH3 domain in complex with a peptide ligand: role of anchor residue in ligand binding

Autor: Batra-Safferling, R., Granzin, J., Moedder, S., Hoffmann, S., Willbold, D.

Publikováno v: Biological chemistry 391, 33-42 (2010). doi:10.1515/bc.2010.003

Src homology 3 (SH3) domains are mediators of protein-protein interactions. They comprise approximately 60 amino acid residues and are found in many intracellular signaling proteins. Here, we present the crystal structure of the SH3 domain from phosp

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3364::0e9e51426beea8e123126100e22318d9
https://hdl.handle.net/2128/18353

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.