Zobrazeno 1 - 7
of 7
pro vyhledávání: '"B.L. van Kan"'
Autor:
R. Marks, Y. Takeda, B.L. van Kan, G. Asboe-Hansen, K. Király, M. Groniowska, É. Fülöp, Brian W. Barry, M.K. Polano, M.J.Th.H. Go, I. Sarkany, N. Simon, J. Wieriks, K.D. Jaitly, H. Schmidt, H. Brodthagen, H. Urabe, Wilson Jones, I.B. Sneddon, Dowling D. Munro, Gy. Soós, Richard B. Stoughton, C.D. Calnan, T. Yasuda, W. Maciejewski, P.M. Gaylarde, J. Thormann, M. Walski, Gerhard Weber, Kayoko Yamada, Günter Stüttgen, J. Wuite, A. Dobozy, W. Hespe, A. Kukita, Dabrowski J, M. Ponec, Howard I. Maibach, H.E. Kleine-Natrop, H. Kōda, W. Raab
Publikováno v:
Dermatology. 152:273-276
Publikováno v:
Dermatology. 152:181-195
In a series of hydrocortisone 17-esters, hydrocortisone 17-butyrate (HC-17B) has almost optimal lipophilicity resulting in a topical effect comparable to that of the fluorinated corticosteroids as measured in the McKenzie test on the human skin. In r
Autor:
J. Wieriks, I.B. Sneddon, Howard I. Maibach, B.L. van Kan, M. Groniowska, Gerhard Weber, Kayoko Yamada, A. Dobozy, Dabrowski J, Dowling D. Munro, Günter Stüttgen, K.D. Jaitly, H. Brodthagen, Brian W. Barry, M. Walski, Richard B. Stoughton, J. Thormann, M. Ponec, N. Simon, Wilson Jones, C.D. Calnan, K. Király, R. Marks, T. Yasuda, P.M. Gaylarde, G. Asboe-Hansen, H.E. Kleine-Natrop, W. Maciejewski, H. Schmidt, H. Urabe, W. Hespe, H. Kōda, Gy. Soós, Y. Takeda, W. Raab, M.K. Polano, I. Sarkany, A. Kukita, É. Fülöp, J. Wuite, M.J.Th.H. Go
Publikováno v:
Dermatology. 152:I-IV
Kniha
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Johann Deisenhofer, J. R. Norris
The availability of the photosynthetic reaction center's structure at an atomic resolution of less than three angstroms has revolutionized research. This protein is the first integral membrane protein whose structure has been determined with such pre