Zobrazeno 1 - 10
of 1 272
pro vyhledávání: '"B, Stiller"'
Autor:
M. L. Vahsen, M. J. Blum, J. P. Megonigal, S. J. Emrich, J. R. Holmquist, B. Stiller, K. E. O. Todd-Brown, J. S. McLachlan
Publikováno v:
Science. 379:393-398
Rapid evolution remains a largely unrecognized factor in models that forecast the fate of ecosystems under scenarios of global change. In this work, we quantified the roles of heritable variation in plant traits and of trait evolution in explaining v
Autor:
Ricardo A. P. Pádua, Yizhi Sun, Ingrid Marko, Warintra Pitsawong, John B. Stiller, Renee Otten, Dorothee Kern
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 9, Iss 1, Pp 1-14 (2018)
The protein tyrosine phosphatase SHP2 is a key regulator of cell cycle control. Here the authors combine NMR measurements and X-ray crystallography and show that wild-type SHP2 dynamically exchanges between a closed inactive conformation and an open
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/77cc04b8724e47ce9663728a803fea11
Autor:
Marcel Morgenstern, Sebastian B. Stiller, Philipp Lübbert, Christian D. Peikert, Stefan Dannenmaier, Friedel Drepper, Uri Weill, Philipp Höß, Reinhild Feuerstein, Michael Gebert, Maria Bohnert, Martin van der Laan, Maya Schuldiner, Conny Schütze, Silke Oeljeklaus, Nikolaus Pfanner, Nils Wiedemann, Bettina Warscheid
Publikováno v:
Cell Reports, Vol 19, Iss 13, Pp 2836-2852 (2017)
Mitochondria perform central functions in cellular bioenergetics, metabolism, and signaling, and their dysfunction has been linked to numerous diseases. The available studies cover only part of the mitochondrial proteome, and a separation of core mit
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/afe2beb6dfb24cbab29ea223b1e61717
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Lars Ellenrieder, Łukasz Opaliński, Lars Becker, Vivien Krüger, Oliver Mirus, Sebastian P. Straub, Katharina Ebell, Nadine Flinner, Sebastian B. Stiller, Bernard Guiard, Chris Meisinger, Nils Wiedemann, Enrico Schleiff, Richard Wagner, Nikolaus Pfanner, Thomas Becker
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 7, Iss 1, Pp 1-14 (2016)
The protein Mdm10 is known to be present in the endoplasmic reticulum-mitochondria encounter structure (ERMES) and in mitochondrial sorting and assembly machinery (SAM). Here, the authors examine how this protein interacts with SAM and EMRES, showing
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/9bf2b01669244292939e16b34fde2489
Autor:
John B. Stiller, Renee Otten, Daniel Häussinger, Pascal S. Rieder, Douglas L. Theobald, Dorothee Kern
Publikováno v:
Nature
Macromolecular function frequently requires that proteins change conformation into high-energy states(1–4). However, methods for solving the structures of these functionally essential, lowly populated states are lacking. Here we develop a method fo
Autor:
Jon V. Busto, Hannah Mathar, Conny Steiert, Eva F. Schneider, Sebastian P. Straub, Lars Ellenrieder, Jiyao Song, Sebastian B. Stiller, Philipp Lübbert, Bernard Guiard, Fabian den Brave, Uwe Schulte, Bernd Fakler, Thomas Becker, Nils Wiedemann
SUMMARYThe majority of mitochondrial precursor proteins are imported through the Tom40 β-barrel channel of the translocase of the outer membrane (TOM). The sorting and assembly machinery (SAM) is essential for β-barrel membrane protein insertion in
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::69a2ae70e0b950c1bbab7cca212dee99
https://doi.org/10.1101/2023.02.03.527057
https://doi.org/10.1101/2023.02.03.527057