Zobrazeno 1 - 10
of 253
pro vyhledávání: '"Arese M."'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Borisov, V. B., Forte, E., Siletsky, S. A., Arese, M., Davletshin, A. I., Sarti, P., Giuffrè, A.
Publikováno v:
Biochemistry (N.Y.) 80 (2015): 565–575. doi:10.1134/S0006297915050077
info:cnr-pdr/source/autori:Borisov, V. B.; Forte, E.; Siletsky, S. A.; Arese, M.; Davletshin, A. I.; Davletshin, A. I.; Sarti, P.; Sarti, P.; Giuffrè, A./titolo:Cytochrome bd protects bacteria against oxidative and nitrosative stress: A potential target for next-generation antimicrobial agents/doi:10.1134%2FS0006297915050077/rivista:Biochemistry (N.Y.)/anno:2015/pagina_da:565/pagina_a:575/intervallo_pagine:565–575/volume:80
info:cnr-pdr/source/autori:Borisov, V. B.; Forte, E.; Siletsky, S. A.; Arese, M.; Davletshin, A. I.; Davletshin, A. I.; Sarti, P.; Sarti, P.; Giuffrè, A./titolo:Cytochrome bd protects bacteria against oxidative and nitrosative stress: A potential target for next-generation antimicrobial agents/doi:10.1134%2FS0006297915050077/rivista:Biochemistry (N.Y.)/anno:2015/pagina_da:565/pagina_a:575/intervallo_pagine:565–575/volume:80
Cytochrome bd is a terminal quinol oxidase of the bacterial respiratory chain. This tri-heme integral membrane protein generates a proton motive force at lower efficiency than heme-copper oxidases. This notwithstanding, under unfavorable growth condi
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::59b76d1c12dd35a965b033af1dd4a6f3
http://hdl.handle.net/11573/863730
http://hdl.handle.net/11573/863730
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Bussolino, F., Arese, M., Montrucchio, G., Barra, L., Primo, L., Benelli, R., Sanavio, F., Aglietta, M., Ghigo, D., Rola-Pleszczynski, M., Bosia, A., Albini, A., Giovanni Camussi
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
Imbalance in the network of soluble mediators may play a pivotal role in the pathogenesis of Kaposi's sarcoma (KS). In this study, we demonstrated that KS cells grown in vitro produced and in part released platelet activating factor (PAF), a powerful
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics 1817 (2012): 610–619.
info:cnr-pdr/source/autori:Sarti P; Forte E; Mastronicola D; Giuffrè A; Arese M./titolo:Cytochrome c oxidase and nitric oxide in action: molecular mechanisms and pathophysiological implications/doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics/anno:2012/pagina_da:610/pagina_a:619/intervallo_pagine:610–619/volume:1817
info:cnr-pdr/source/autori:Sarti P; Forte E; Mastronicola D; Giuffrè A; Arese M./titolo:Cytochrome c oxidase and nitric oxide in action: molecular mechanisms and pathophysiological implications/doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics/anno:2012/pagina_da:610/pagina_a:619/intervallo_pagine:610–619/volume:1817
Background: The reactions between Complex IV (cytochrome c oxidase, CcOX) and nitric oxide (NO) were described in the early 60's. The perception, however, that NO could be responsible for physiological or pathological effects, including those on mito
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::910c91689c63d9571d5da1f3aaed9fc7
https://publications.cnr.it/doc/11887
https://publications.cnr.it/doc/11887
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics 1757 (2006): 1144–1154.
info:cnr-pdr/source/autori:Brunori M; Forte E; Arese M; Mastronicola D; Giuffrè A; Sarti P./titolo:Nitric oxide and the respiratory enzyme./doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics/anno:2006/pagina_da:1144/pagina_a:1154/intervallo_pagine:1144–1154/volume:1757
info:cnr-pdr/source/autori:Brunori M; Forte E; Arese M; Mastronicola D; Giuffrè A; Sarti P./titolo:Nitric oxide and the respiratory enzyme./doi:/rivista:Biochimica et biophysica acta. Bioenergetics/anno:2006/pagina_da:1144/pagina_a:1154/intervallo_pagine:1144–1154/volume:1757
Available information on the molecular mechanisms by which nitric oxide (NO) controls the activity of the respiratory enzyme (cytochrome-coxidase) is reviewed. We report that, depending on absolute electron flux, NO at physiological concentrations re
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::87a34abcd3ba4f6718a1999c479aca88
https://publications.cnr.it/doc/11400
https://publications.cnr.it/doc/11400
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.