Structure–Function Studies of a Melanocarpus albomyces Laccase Suggest a Pathway for Oxidation of Phenolic Compounds

Autor: Kallio, J.P., Auer, S., Jänis, J., Andberg, M., Kruus, K., Rouvinen, J., Koivula, A., Hakulinen, N.

Publikováno v: In Journal of Molecular Biology 2 October 2009 392(4):895-909

A near atomic resolution structure of a Melanocarpus albomyces laccase

Autor: Hakulinen, N., Andberg, M., Kallio, J., Koivula, A., Kruus, K., Rouvinen, J.

Publikováno v: In Journal of Structural Biology 2008 162(1):29-39

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Leukotriene A4 hydrolase: A critical role of glutamic acid-296 for the binding of bestatin

Autor: Andberg, M, Wetterholm, A, Medina, J F, Haeggström, J Z

Publikováno v: Andberg, M, Wetterholm, A, Medina, J F & Haeggström, J Z 2000, ' Leukotriene A4 hydrolase: A critical role of glutamic acid-296 for the binding of bestatin ', Biochemical Journal, vol. 345, no. 3, pp. 621-625 . https://doi.org/10.1042/0264-6021:3450621

Leukotriene A(4) hydrolase is a bifunctional Zn(2+)-containing enzyme catalysing the formation of the potent chemotaxin leukotriene B(4). From an analysis of three mutants of Glu-296 we have found that this catalytic residue is critical for the bindi

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::355a9294e08fe74ae62055c551988051
https://cris.vtt.fi/en/publications/dd193ec8-3a27-481b-ba30-d08a470d3273

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.