Zobrazeno 1 - 10
of 72
pro vyhledávání: '"Ananda, Kuppanna"'
Autor:
Sato, Toru, Ananda, Kuppanna, Cheng, Cathy I., Suh, Eric J., Narayanan, Saravanakumar, Wolfe, Michael S.
Publikováno v:
In Journal of Biological Chemistry 28 November 2008 283(48):33287-33295
Autor:
Sudarslal, Sadasivannair, Singaravadivelan, Govindaswamy, Ramasamy, Palanisamy, Ananda, Kuppanna, Sarma, Siddhartha P, Sikdar, Sujit K, Krishnan, K.S, Balaram, Padmanabhan
Publikováno v:
In Biochemical and Biophysical Research Communications 2004 317(3):682-688
Autor:
Vasudev, Prema G, Chatterjee, Sunanda, Ananda, Kuppanna, Shamala, Narayanaswamy, Balaram, Padmanabhan
Publikováno v:
IndraStra Global.
The insertion of the higher homologues of the \alpha-amino acids, specifically \beta, \gamma, and \delta residues, into a peptide sequences results in hybrid structures with novel hydrogen-bonding possibilities.[1] Research in this area of hybrid pol
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=issn23813652::ca9bd64daaa2d1e8d0020038cd5447c9
http://eprints.iisc.ac.in/16001/1/alpha.pdf
http://eprints.iisc.ac.in/16001/1/alpha.pdf
Autor:
Chatterjee, Sunanda, Vasudev, Prema G, Ananda, Kuppanna, Raghothama, Srinivasarao, Shamala, Narayanaswamy, Balaram, Padmanabhan
Publikováno v:
IndraStra Global.
The conformational properties of foldamers generated from \alpha\gamma hybrid peptide sequences have been probed in the model sequence Boc-Aib-Gpn-Aib-Gpn-NHMe. The choice of R-aminoisobutyryl (Aib) and gabapentin (Gpn) residues greatly restricts ste
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=issn23813652::3386e7b1e2ff30b4cab2947dbea739b6
http://eprints.iisc.ac.in/16138/1/Multiple.pdf
http://eprints.iisc.ac.in/16138/1/Multiple.pdf
Autor:
Rai, Rajkishor, Vasudev, Prema G, Ananda, Kuppanna, Raghothama, Srinivasarao, Shamala, Narayanaswamy, Karle, Isabella L, Balaram, Padmanabhan
Publikováno v:
IndraStra Global.
The \beta turn segment in designed peptide hairpins has been expanded by the insertion of \beta-, \gamma- and \delta amino acids at the i+2 position. The model octapeptides Boc-Leu-Phe-Val-$^D$Pro-$Ac_6c$-Leu-Phe-Val-OMe (1), Boc-Leu-Phe-Val-$^D$Pro-
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=issn23813652::2a58a017cb2f430ccdabd8d1fee61b95
http://eprints.iisc.ac.in/14219/1/hybrid_peptides.pdf
http://eprints.iisc.ac.in/14219/1/hybrid_peptides.pdf
$C_{9}$ Helices and Ribbons in \gamma-Peptides: Crystal Structures of Gabapentin Oligomers$^{*}^{*}$
Publikováno v:
IndraStra Global.
The insertion of additional atoms into \alpha -polypeptide backbones by the introduction of \beta, \gamma, and higher \omega amino acid residues expands the range of polypeptide secondary structures.[1] Two new helices, the $2.5_{1}_{2} ((P)-2.5_1)$
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=issn23813652::9f127ccb107d8ec4dcf122af6c60d347
http://eprints.iisc.ac.in/5548/1/C9_Helices.pdf
http://eprints.iisc.ac.in/5548/1/C9_Helices.pdf
The crystal structures of four dipeptides that contain the stereochemically constrained gamma-amino acid residue gabapentin (1-(aminomethyl) cyclohexaneacetic acid Gpn) are described. The molecular conformation of Piv-Pro-Gpn-OH (1), reveals a beta-t
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::5cb7903550711a5d583a44a3ec59900c
http://eprints.iisc.ernet.in/1217/
http://eprints.iisc.ernet.in/1217/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.