Zobrazeno 1 - 10
of 50
pro vyhledávání: '"Ahn, Minkoo"'
Autor:
Habchi, Johnny, Chia, Sean, Limbocker, Ryan, Mannini, Benedetta, Ahn, Minkoo, Perni, Michele, Hansson, Oskar, Arosio, Paolo, Kumita, Janet R., Challa, Pavan Kumar, Cohen, Samuel I. A., Linse, Sara, Dobson, Christopher M., Knowles, Tuomas P. J., Vendruscolo, Michele
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2017 Jan 01. 114(2), E200-E208.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26478739
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Limbocker, Ryan, Chia, Sean, Ruggeri, Francesco S., Perni, Michele, Cascella, Roberta, Heller, Gabriella T., Meisl, Georg, Mannini, Benedetta, Habchi, Johnny, Michaels, Thomas C. T., Challa, Pavan K., Ahn, Minkoo, Casford, Samuel T., Fernando, Nilumi, Xu, Catherine K., Kloss, Nina D., Cohen, Samuel I. A., Kumita, Janet R., Cecchi, Cristina, Zasloff, Michael, Linse, Sara, Knowles, Tuomas P. J., Chiti, Fabrizio, Vendruscolo, Michele, Dobson, Christopher M.
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 10, Iss 1, Pp 1-13 (2019)
Nature Communications
Nature Communications
Transient oligomeric species formed during the aggregation process of the 42-residue form of the amyloid-β peptide (Aβ42) are key pathogenic agents in Alzheimer’s disease (AD). To investigate the relationship between Aβ42 aggregation and its cyt
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Ahn, Minkoo, Waudby, Christopher A., Bernardo-Gancedo, Ana, De Genst, Erwin, Dhulesia, Anne, Salvatella, Xavier, Christodoulou, John, Dobson, Christopher M., Kumita, Janet R.
Publikováno v:
Scientific Reports
Scientific Reports, Vol 7, Iss 1, Pp 1-12 (2017)
Scientific Reports, Vol 7, Iss 1, Pp 1-12 (2017)
Populating transient and partially unfolded species is a crucial step in the formation and accumulation of amyloid fibrils formed from pathogenic variants of human lysozyme linked with a rare but fatal hereditary systemic amyloidosis. The partially u
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::29af0f697fc8da0b0c0cb08f52679dba
Autor:
Limbocker, Ryan, Chia, Sean, Ruggeri, Francesco S., Perni, Michele, Cascella, Roberta, Heller, Gabriella T., Meisl, Georg, Mannini, Benedetta, Habchi, Johnny, Michaels, Thomas C.T., Challa, Pavan K., Ahn, Minkoo, Casford, Samuel T., Fernando, Nilumi, Xu, Catherine K., Kloss, Nina D., Cohen, Samuel I.A., Kumita, Janet R., Cecchi, Cristina, Zasloff, Michael, Linse, Sara, Knowles, Tuomas P.J., Chiti, Fabrizio, Vendruscolo, Michele, Dobson, Christopher M.
Publikováno v:
Nature Communications, 10(1)
Nature Communications 10 (2019) 1
Nature Communications 10 (2019) 1
Transient oligomeric species formed during the aggregation process of the 42-residue form of the amyloid-β peptide (Aβ 42 ) are key pathogenic agents in Alzheimer’s disease (AD). To investigate the relationship between Aβ 42 aggregation and its
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::a490556daa4f7ac3025b22929f28e636
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.