Zobrazeno 1 - 10
of 104
pro vyhledávání: '"Afek, Ariel"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Afek, Ariel, Lukatsky, David B.
Publikováno v:
Biophysical Journal 104, 1107 (2013)
Genome-wide binding preferences of the key components of eukaryotic pre-initiation complex (PIC) have been recently measured with high resolution in Saccharomyces cerevisiae by Rhee and Pugh (Nature (2012) 483:295-301). Yet the rules determining the
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1303.1302
Autor:
Belo, Yael, Mielko, Zachery, Nudelman, Hila, Afek, Ariel, Ben-David, Oshrit, Shahar, Anat, Zarivach, Raz, Gordan, Raluca, Arbely, Eyal
Publikováno v:
In BBA - General Subjects September 2019 1863(9):1343-1350
Autor:
Afek, Ariel, Lukatsky, David B.
Publikováno v:
Biophysical Journal 102(8), 1881-1888 (2012)
Recent genome-wide measurements of binding preferences of ~200 transcription regulators in the vicinity of transcription start sites in yeast, have provided a unique insight into the cis- regulatory code of a eukaryotic genome (Venters et al., Mol. C
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1204.4046
Publikováno v:
Biophysical Journal, Volume 101, Issue 10, 2465-2475 (2011)
Quantitative understanding of the principles regulating nucleosome occupancy on a genome-wide level is a central issue in eukaryotic genomics. Here, we address this question using budding yeast, Saccharomyces cerevisiae, as a model organism. We perfo
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1111.4779
Publikováno v:
Journal of Molecular Biology 409 (2011) pp. 439-449
Numerous experiments demonstrate a high level of promiscuity and structural disorder in organismal proteomes. Here we ask the question what makes a protein promiscuous, i.e., prone to non-specific interactions, and structurally disordered. We predict
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1011.0765
Publikováno v:
J. Chem. Phys. 135, 065104 (2011)
We predict analytically that diagonal correlations of amino acid positions within protein sequences statistically enhance protein propensity for nonspecific binding. We use the term 'promiscuity' to describe such nonspecific binding. Diagonal correla
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1004.5048
Publikováno v:
In iScience 27 April 2018 2:141-147
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.