Zobrazeno 1 - 10
of 342
pro vyhledávání: '"ALPHA-HELIX PROPENSITY"'
Autor:
Blaber, Michael, Zhang, Xue-jun
Publikováno v:
Science. 6/11/1993, Vol. 260 Issue 5114, p1637. 4p. 2 Color Photographs, 1 Chart, 1 Graph.
Publikováno v:
Science, 1993 Nov 01. 262(5135), 917-918.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/2882633
Autor:
Lasho TL; Division of Hematology, Department of Internal Medicine, Mayo Clinic, Rochester, Minnesota., Finke CM; Division of Hematology, Department of Internal Medicine, Mayo Clinic, Rochester, Minnesota., Tischer A; Division of Hematology, Department of Internal Medicine, Mayo Clinic, Rochester, Minnesota., Pardanani A; Division of Hematology, Department of Internal Medicine, Mayo Clinic, Rochester, Minnesota., Tefferi A; Division of Hematology, Department of Internal Medicine, Mayo Clinic, Rochester, Minnesota.
Publikováno v:
American journal of hematology [Am J Hematol] 2018 May; Vol. 93 (5), pp. E128-E129. Date of Electronic Publication: 2018 Feb 24.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
American Journal of Hematology. 93:E128-E129
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::69ecfc274f607a883697907ee18d4ce3
https://doi.org/10.1002/ajh.25065
https://doi.org/10.1002/ajh.25065
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Protein science : a publication of the Protein Society [Protein Sci] 1995 Aug; Vol. 4 (8), pp. 1577-86.
We address the question of whether the distribution of secondary structure propensities of the residues along the polypeptide chain (denominated here as secondary structure profiles) is conserved in proteins throughout evolution, for the particular c
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::079d9ca9d0e2be80f0676aca648641ae
https://europepmc.org/articles/PMC2143182/
https://europepmc.org/articles/PMC2143182/
Autor:
Blaber M; Institute of Molecular Biology, Howard Hughes Medical Institute, Eugene, OR., Zhang XJ, Lindstrom JD, Pepiot SD, Baase WA, Matthews BW
Publikováno v:
Journal of molecular biology [J Mol Biol] 1994 Jan 14; Vol. 235 (2), pp. 600-24.
Publikováno v:
Journal of molecular biology. 235(2)
To determine the effects of different amino acids on the structure and stability of an alpha-helix in the context of a globular protein, all 19 naturally-occurring amino acids were substituted for Ser44 in phage T4 lysozyme. A more restricted set of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::7ebdaa9f3f7117c6fdde83c953e6ebf4
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8289284
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8289284