Zobrazeno 1 - 10
of 307
pro vyhledávání: '"A.K. Dunker"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Food Science. 68:444-452
β-lactoglobulin (β-LG) in the molten globule state induced by high hydrostatic pressure (HHP) at 500 MPa and 50 °C for 32 min exhibited a significant decrease in affinity for retinol and a significant increase in affinity for cis-parinaric acid (C
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Plant Physiology. 123:699-710
Petunia (Petunia hybrida) pollen requires flavonols (Fl) to germinate. Adding kaempferol to Fl-deficient pollen causes rapid and synchronous germination and tube outgrowth. We exploited this system to identify genes responsive to Fls and to examine t
Publikováno v:
FEBS Letters. 462:363-367
Alphabet size and informational entropy, two formal measures of sequence complexity, are herein applied to two prior studies on the folding of minimal proteins. These measures show a designed four-helix bundle to be unlike its natural counterparts bu
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Food Science. 61:69-73
Aggregation of β-Lactoglobulin β-Lg) solutions, with and without sodium polypectate (SPP), was investigated at pH 6.5 and 3.5 by turbidity measurements and gel permeation chromatography during heating at 1°C/min. The ratio of β-Lg:SPP was maintai
Autor:
V.N. Uversky, A.K. Dunker
This chapter introduces intrinsically disordered proteins, which do not have rigid three-dimensional (3-D) structures under physiological conditions, but which nevertheless carry out numerous biological functions. Such proteins challenge the prevaili
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::a3587f9441ec5e064baea29a0d33dfe0
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374920-8.00312-x
https://doi.org/10.1016/b978-0-12-374920-8.00312-x
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry. 31:7948-7956
The circular dichroism (CD) spectrum of fd bacteriophage has a deep minimum at 222 nm characteristic of highly alpha-helical protein, but there is a shoulder at 208 nm rather than a minimum, with a 222/208-nm amplitude ratio near 1.5 rather than near