Zobrazeno 1 - 10
of 243
pro vyhledávání: '"A. Dueser"'
Autor:
Porter, John H., Dueser, Raymond D.
Publikováno v:
Bulletin of the Ecological Society of America, 2024 Jul 01. 105(3), 1-8.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/48777893
Autor:
Bastian, Annika, Hirt, Pascal, Schwarz, Stefan Eric, Fischer, Maximilian, Düser, Tobias, Albers, Albert
Publikováno v:
In Procedia CIRP 2024 128:316-320
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Su, Bertram, Dueser, Monika G., Zarrabi, Nawid, Heitkamp, Thomas, Starke, Ilka, Börsch, Michael
To monitor conformational changes of individual membrane transporters in liposomes in real time, we attach two fluorophores to selected domains of a protein. Sequential distance changes between the dyes are recorded and analyzed by Forster resonance
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1502.04065
Autor:
Cumbie, Alexandra N., Espada, Christina D., Nadolny, Robyn M., Rose, Robert K., Dueser, Raymond D., Hynes, Wayne L. *, Gaff, Holly D.
Publikováno v:
In Ticks and Tick-borne Diseases November 2020 11(6)
Autor:
Duncan, Thomas M., Dueser, Monika G., Heitkamp, Thomas, McMillan, Duncan G. G., Boersch, Michael
Subunit epsilon is an intrinsic regulator of the bacterial FoF1-ATP synthase, the ubiquitous membrane-embedded enzyme that utilizes a proton motive force in most organisms to synthesize adenosine triphosphate (ATP). The C-terminal domain of epsilon c
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1402.3845
Conformational changes of individual fluorescently labeled proteins can be followed in solution using a confocal microscope. Two fluorophores attached to selected domains of the protein report fluctuating conformations. Based on F\"orster resonance e
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1301.7254
The enzyme FoF1-ATP synthase provides the 'chemical energy currency' adenosine triphosphate (ATP) for living cells. Catalysis is driven by mechanochemical coupling of subunit rotation within the enzyme with conformational changes in the three ATP bin
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1201.6320
Autor:
Dueser, Monika G., Zarrabi, Nawid, Cipriano, Daniel J., Ernst, Stefan, Glick, Gary D., Dunn, Stanley D., Boersch, Michael
Synthesis of the biological "energy currency molecule" adenosine triphosphate ATP is accomplished by FoF1-ATP synthase. In the plasma membrane of Escherichia coli, proton-driven rotation of a ring of 10 c subunits in the Fo motor powers catalysis in
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/0903.0184