Zobrazeno 1 - 10
of 10
pro vyhledávání: '"A. Avezoux"'
Publikováno v:
Biochemical Journal. 319:839-842
The reconstitution of active holoenzyme containing calcium from inactive calcium-free methanol dehydrogenase, isolated from a moxA mutant of Methylobacterium extorquens, has a pH optimum of about pH 10, with a well defined pK for the process at pH 9.
Publikováno v:
Biochemical Journal. 307:735-741
All cysteines in methanol dehydrogenase (MDH) from Methylobacterium extorquens are involved in intra-subunit disulphide bridge formation. One of these is between adjacent cysteine residues which form a novel ring structure in the active site. It is r
Publikováno v:
Nature Structural & Molecular Biology. 1:102-105
Adjacent cysteine residues can only form disulphide bridges in a distorted structure containing a cis-peptide link. Such bridges are extremely uncommon, identified so far in the acetyl choline receptor alone where the structure of the bridge is undet
Publikováno v:
Toward a Molecular Basis of Alcohol Use and Abuse ISBN: 9783034873321
The three-dimensional structure of the PQQ-dependent quinoprotein, methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1, has been determined at 3\(\dot{A}\) resolution. The a2b2 tetrameric enzyme has a large a-chain of almost spherical form wi
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::a3a7dae04d359e8c2b171cce59d43ebc
https://doi.org/10.1007/978-3-0348-7330-7_25
https://doi.org/10.1007/978-3-0348-7330-7_25
Publikováno v:
EXS. 71
The three-dimensional structure of the PQQ-dependent quinoprotein, methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1, has been determined at 3A resolution. The a2b2 tetrameric enzyme has a large a-chain of almost spherical form with a chain
Publikováno v:
Biochemical Journal; November 1996, Vol. 319 Issue: 3 p839-842, 4p
Publikováno v:
Biochemical Journal; May 1995, Vol. 307 Issue: 3 p735-741, 7p
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.