Zobrazeno 1 - 10 of 164 pro vyhledávání: '"A M, Lambeir"'
1
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
2
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
3
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
4
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
5
Modeling, mutagenesis, and structural studies on the fully conserved phosphate-binding loop (Loop 8) of triosephosphate isomerase: Toward a new substrate specificity
Autor: Antje Rottmann, Vladimir V. Filimonov, Ruben Abagyan, Martin G. Peter, Rik K. Wierenga, B.V. Norledge, Anna M. Fernandez, Anne M. Lambeir
Publikováno v: Proteins: Structure, Function, and Genetics. 42:383-389
Loop 8 (residues 232–242) in triosephosphate isomerase (TIM) is a highly conserved loop that forms a tight binding pocket for the phosphate moiety of the substrate. Its sequence includes the fully conserved, solvent-exposed Leu238. The tight phosph
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::f0f4476d38bd1a55efca1de080731b21
https://doi.org/10.1002/1097-0134(20010215)42:3<383::aid-prot80>3.0.co
Zobrazit plný text záznamu
6
Structural determinants for ligand binding and catalysis of triosephosphate isomerase
Autor: I, Kursula, S, Partanen, A M, Lambeir, D M, Antonov, K, Augustyns, R K, Wierenga
Publikováno v: European journal of biochemistry. 268(19)
The crystal structure of leishmania triosephosphate isomerase (TIM) complexed with 2-(N-formyl-N-hydroxy)-aminoethyl phosphonate (IPP) highlights the importance of Asn11 for binding and catalysis. IPP is an analogue of the substrate D-glyceraldehyde-
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::c493df54dba34f8ee2009839a41e2934
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11589711
Zobrazit plný text záznamu
7
Modeling, mutagenesis, and structural studies on the fully conserved phosphate-binding loop (loop 8) of triosephosphate isomerase: toward a new substrate specificity
Autor: B V, Norledge, A M, Lambeir, R A, Abagyan, A, Rottmann, A M, Fernandez, V V, Filimonov, M G, Peter, R K, Wierenga
Publikováno v: Proteins. 42(3)
Loop 8 (residues 232-242) in triosephosphate isomerase (TIM) is a highly conserved loop that forms a tight binding pocket for the phosphate moiety of the substrate. Its sequence includes the fully conserved, solvent-exposed Leu238. The tight phosphat
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::7d750305b45f45f2026be11e74fafcc5
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11151009
Zobrazit plný text záznamu
8
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
9
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
10
Study of the enzymatic degradation of vasostatin I and II and their precursor chromogranin A by dipeptidyl peptidase IV using high-performance liquid chromatography/electrospray mass spectrometry
Autor: X Y, Zhang, I, De Meester, A M, Lambeir, L, Dillen, W, Van Dongen, E L, Esmans, A, Haemers, S, Scharpé, M, Claeys
Publikováno v: Journal of mass spectrometry : JMS. 34(4)
The interaction of dipeptidyl peptidase IV with structurally related proteins differing in chain length, namely vasostatin I and II and their precursor protein chromogranin A, was examined using high-performance liquid chromatography in combination w
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::fe6aa29b9a3821fc34244dc01993f57a
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10226356
Zobrazit plný text záznamu

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání

Omezení vyhledávání
Plný text Recenzováno Digitální knihovna AV ČR
Zdroje