Zobrazeno 1 - 10
of 32
pro vyhledávání: '"α-glucanotransferase"'
Publikováno v:
Foods, Vol 13, Iss 3, p 432 (2024)
In this study, the production of 4,6-α (4,6-α-GTase) and 4,3-α-glucanotransferase (4,3-α-GTase), expressed previously in Lactococcus lactis, was optimized and these enzymes were used to investigate glycemic index reduction and staling delay in ba
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/0bdc11f0f2904d1abb2ff388ef31cf1a
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Agricultural and Food Chemistry
GtfB-type α-glucanotransferase enzymes from glycoside hydrolase family 70 (GH70) convert starch substrates into α-glucans that are of interest as food ingredients with a low glycemic index. Characterization of several GtfBs showed that they differ
Autor:
Anastasia Chrysovalantou Chatziioannou, Lizette A A C M Oudhuis, Stevan E van der Hoek, Hans Leemhuis, Evelien M Te Poele, Wouter J Duisterwinkel, Joana Gangoiti, Gerrit J. Gerwig, Lubbert Dijkhuizen
Publikováno v:
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 69(34), 9859-9868. AMER CHEMICAL SOC
Starch-acting α-glucanotransferase enzymes are of great interest for applications in the food industry. In previous work, we have characterized various 4,6- and 4,3-α-glucanotransferases of the glycosyl hydrolase (GH) family 70 (subfamily GtfB), sy
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::87363f1c7e29c1087394056bd6b894d0
https://research.rug.nl/en/publications/8b90963d-426c-4b04-89bf-a52d092e2345
https://research.rug.nl/en/publications/8b90963d-426c-4b04-89bf-a52d092e2345
Autor:
Lubbert Dijkhuizen, Bruce R. Hamaker, Evelien M Te Poele, Lisa Lamothe, Sarah F Corwin, Christina Vafeiadi
Publikováno v:
Journal of Agricultural and Food Chemistry
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 68(24):acs.jafc.0c01465, 6664-6671. AMER CHEMICAL SOC
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 68(24):acs.jafc.0c01465, 6664-6671. AMER CHEMICAL SOC
Previously, we have identified and characterized 4,6-α-glucanotransferase enzymes of the glycosyl hydrolase (GH) family 70 (GH70) that cleave (α1→4)-linkages in amylose and introduce (α1→6)-linkages in linear chains. The 4,6-α-glucanotransfer