Zobrazeno 1 - 10
of 56
pro vyhledávání: '"Österlund, Nicklas"'
Autor:
Österlund, Nicklas, Frankel, Rebecca, Carlsson, Andreas, Thacker, Dev, Karlsson, Maja, Matus, Vanessa, Gräslund, Astrid, Emanuelsson, Cecilia, Linse, Sara
Publikováno v:
In Journal of Biological Chemistry November 2023 299(11)
Autor:
Wu, Jinming, Österlund, Nicklas, Wang, Hongzhi, Sternke-Hoffmann, Rebecca, Pupart, Hegne, Ilag, Leopold L., Gräslund, Astrid, Luo, Jinghui
Publikováno v:
In Cell Reports Physical Science 21 September 2022 3(9)
Autor:
Król, Sylwia, Österlund, Nicklas, Vosough, Faraz, Jarvet, Jüri, Wärmländer, Sebastian, Barth, Andreas, Ilag, Leopold L., Magzoub, Mazin, Gräslund, Astrid, Mörman, Cecilia
Publikováno v:
In iScience 20 August 2021 24(8)
Publikováno v:
In BBA - Proteins and Proteomics May 2019 1867(5):492-501
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Österlund, Nicklas1 (AUTHOR) nicklas.osterlund@dbb.su.se, Wärmländer, Sebastian K. T. S.2,3 (AUTHOR) seb@student.su.se, Gräslund, Astrid1,3 (AUTHOR) astrid@dbb.su.se
Publikováno v:
Pharmaceutics. Apr2022, Vol. 14 Issue 4, pN.PAG-N.PAG. 9p.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Oligomer Dynamics of LL‐37 Truncated Fragments Probed by α‐Hemolysin Pore and Molecular Simulations.
Autor:
Liu, Chang, Henning‐Knechtel, Anja, Österlund, Nicklas, Wu, Jinming, Wang, Guangshun, Gräslund, Ruth Astrid Olivia, Kirmizialtin, Serdal, Luo, Jinghui
Publikováno v:
Small; 9/13/2023, Vol. 19 Issue 37, p1-11, 11p
Autor:
Österlund, Nicklas
Correct folding of proteins is essential for maintaining a functional living cell. Misfolding and aggregation of proteins, where non-native intermolecular interactions form large and highly ordered amyloid aggregates with low free energy, is hence as
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______263::9098659bd5fb7de9c04ea2c66dac5e43
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-212567
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-212567
